La composizione chimica del protoplasma;

41L’actina in forma F è costituita da catene aventi un passo di circa 70 nm. (cioè i microfilamenti).Complessivamente l’actina, sia in forma G che F, rappresenta il 20 % delle proteine totali presentinella cellula.L’actina in forma G è libera di muoversi nel citosol mentre il sito della F (filamentosa) dipende dallefunzioni della cellula anche se è sempre presente come una “corteccia” al di sotto della membranaplasmatica (actina corticale).L’actina corticale, in alcune cellule che presentano fenomeni di endocitosi, quando si introfletteinsieme alla membrana plasmatica passa dalla forma F alla forma G.Il passaggio dalla forma G alla forma F provoca un aumento della viscosità del citosol mentre, ilpassaggio inverso lo rende più fluido.La sintesi dei microfilamenti di Actina;Perché sia possibile la sintesi sono necessarie alcune condizioni: bisogna che vi sia unaconcentrazione critica di actina G, di ioni Mg, di ioni K e dell’ATP.La molecola di actina (G) possiede due siti di legame (anteriore e posteriore). Il sito anteriorereagisce con le molecole già montate nella catena del filamento, mentre il sito posteriore è pronto perricevere altre molecole.La molecola di actina è in grado di idrolizzare ATP ottenendo ADP e provocando un cambiamentodi forma della molecola in quanto, quando l’actina è legata ad ADP non si può legare alle altremolecole, mentre lo può fare se è legata ad ATP.L’inizio del processo di sintesi (nucleazione) è lento, come nel caso delle tuboline poi, procede piùrapidamente. Ad un certo punto, come per le tuboline, l’ATP si trasforma in ADP + P perdendol’affinità elettronica che possedevano e tendendo a staccarsi dal filamento.Anche nei filamenti di actina vi è un estremo + molto attivo nell’acquisto di molecole e,un estremo - che tende a cederle; l’attività del polo - (di depolimerizzazione) è però più lenta rispettoa quella delle tuboline, di conseguenza la vita media di un filamento di actina è maggiore di quella diun filamento di tubolina.Il passaggio tra le due forme G ed F può avvenire in siti di nucleazione posti nella membranaplasmatica.Le proteine associate ai filamenti di Actina;Ve ne sono diverse e con diverse funzioni, e sono:- la Timosina: che impedisce il passaggio dalla forma G alla forma F. Questa molecola si legaall’actina globulare ma non si sa ancora dove interagisce; un’ipotesi è che si leghialla parte anteriore o a quella posteriore della molecola.- la Profilina: ha un duplice ruolo: se infatti è legata all’actina permette alla molecola di legarsi soloall’estremo + del filamento; in alcuni momenti però l’estremo + di un filamento puòessere bloccato da particolari proteine cappuccio che rendono così impossibile lasintesi del filamento decretandone la scomparsa; in altri quando non vi sono questicappucci e la molecola è legata alla profilina, quest’ultima favorisce la presenza diATP al posto di ADP accelerando quindi la polimerizzazione.- la Tropomiosina: serve a stabilizzare il filamento di actina. Questa molecola si avvolge sopraall’elica che costituisce il filamento e lo stabilizza; ogni molecola ditropomiosina è lunga come il passo dell’elica di un microfilamento (70 nm.).- la Fimbrina: è una piccola proteina che stabilizza l’actina quando questa è sistemata in fasci conle fibra poco distanti fra loro (10 - 20 nm.) ponendosi trasversalmente rispetto aifilamenti.- l’Alfa - actinina: è di forma allungata e si associa in dimeri; compie lo stesso lavoro della