Untersuchungen von Varianten des Polyomavirus-Hüllproteins VP1 im
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60 kDa<br />
50 kDa<br />
40 kDa<br />
30 kDa<br />
M 1 2 3<br />
Abbildung 49. SDS-PAGE gereinigter <strong>VP1</strong>-<strong>Varianten</strong>: <strong>VP1</strong>-1RGD150 (1), <strong>VP1</strong>-1RGD292 (2)<br />
und <strong>VP1</strong>-CallS-T248C (3).<br />
103<br />
Beide <strong>Varianten</strong>, <strong>VP1</strong>-1RGD150 und <strong>VP1</strong>-1RGD292, enthielten Cystein 248 zur<br />
spezifischen Fluoreszenzmarkierung, so dass analog zu <strong>VP1</strong>-CallS-T248C eine<br />
Markierung der Kapsomere mit Alexa594-C5-Malein<strong>im</strong>id möglich war. Die markierten<br />
Kapsomere wurden in vitro assembliert und über Gelfiltrations-Chromatographie<br />
gereinigt. Beide fluoreszenzmarkierten Proteine konnten virusanaloge Partikel ausbilden<br />
(Abbildung 50).<br />
a b<br />
<strong>VP1</strong>-1RGD150/292<br />
<strong>VP1</strong>-CallS-T248C<br />
100 nm 100 nm<br />
Abbildung 50. Elektronenmikroskopische Abbildungen fluoreszenzmarkierter virusanaloger<br />
Partikel, bestehend aus <strong>VP1</strong>-1RGD150 (a) und <strong>VP1</strong>-1RGD292 (b).
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