Untersuchungen von Varianten des Polyomavirus-Hüllproteins VP1 im
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c<br />
b<br />
Abbildung 3. Kristallstruktur <strong>des</strong> <strong>Polyomavirus</strong> <strong>VP1</strong>-Kapsomers. (a) <strong>VP1</strong>-Pentamer <strong>von</strong> der<br />
Außenseite <strong>des</strong> Kapsids und <strong>von</strong> der Seite (b) betrachtet. (c) Interaktionen eines Pentamers mit<br />
einem Monomer eines benachbarten Pentamers (Stehle et al., 1994, Stehle & Harrison, 1996).<br />
Das innere Kapsid <strong>des</strong> Virus wird aus den Strukturproteinen VP2 und VP3 gebildet. Die<br />
Leseraster <strong>von</strong> VP2 und VP3 überlappen in der Art, dass VP3 ein N-terminal verkürztes<br />
VP2 darstellt. Im Virus ist entweder ein Molekül VP2 oder VP3 mit einem <strong>VP1</strong>-<br />
Pentamer assoziiert (Barouch & Harrison, 1994). Der Kontakt zu <strong>VP1</strong> wird durch einen<br />
Loop <strong>von</strong> VP2 bzw. VP3 hergestellt, der die 40 C-terminalen Aminosäuren umfasst und<br />
in das zentrale Loch <strong>des</strong> <strong>VP1</strong>-Pentamers hineinragt (Abbildung 4, Gharakhanian et al.,<br />
1988, Gharakhanian & Kasamtsu, 1990, Chen et al., 1998).
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