Untersuchungen von Varianten des Polyomavirus-Hüllproteins VP1 im
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72<br />
a<br />
b<br />
c<br />
Δε<br />
Δε<br />
2<br />
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0<br />
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-3<br />
-4<br />
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0<br />
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-2<br />
-3<br />
-4<br />
Summe<br />
Random Coil<br />
Beta-Turn<br />
Parallel<br />
Antiparallel<br />
Helix<br />
200 220<br />
Wellenlänge [nm]<br />
240 260<br />
200 220<br />
Wellenlänge [nm]<br />
240 260<br />
Kapsomer<br />
Kapsid<br />
Kristallstruktur<br />
0 20 40 100<br />
Sekundärstrukturanteil [%]<br />
Abbildung 21. CD-Spektren <strong>von</strong> <strong>VP1</strong>-wt. Die Spektren <strong>von</strong> <strong>VP1</strong>-Pentameren (a) und <strong>VP1</strong>-<br />
Kapsiden (b) zeigen leichte Unterschiede, so dass die Dekonvolution für Kapside einen höheren<br />
Anteil <strong>von</strong> β-Faltblattstrukturen ergibt (c). Zum Vergleich sind Sekundärstruktur-Anteile<br />
angegeben, die aus der Kristallstruktur <strong>des</strong> Kapsids best<strong>im</strong>mt wurden (Stehle et al., 1994).
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