Untersuchungen von Varianten des Polyomavirus-Hüllproteins VP1 im
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7.3 Übersicht über die hergestellten <strong>VP1</strong>-<strong>Varianten</strong><br />
<strong>VP1</strong>-Wildtyp aus p<strong>VP1</strong><br />
<strong>VP1</strong>-G383P-N384G (hier als “Wildtyp” bezeichnet)<br />
<strong>VP1</strong>-CallS <strong>VP1</strong>-2C <strong>VP1</strong>-ΔC61 C11S, C15S, C19S, C273S, C282S C11S, C15S, C273S, C282S C-terminale Deletion<br />
<strong>VP1</strong>-CallS-T248C<br />
T248C<br />
<strong>VP1</strong>-1RGD150 <strong>VP1</strong>-1RGD292<br />
<strong>VP1</strong>-3C<br />
T248C<br />
<strong>VP1</strong>-3C-WW150<br />
Insertion einer WW-Domäne<br />
<strong>VP1</strong>-WW150<br />
Insertion einer WW-Domäne<br />
<strong>VP1</strong>-WW292<br />
Insertion einer WW-Domäne<br />
Insertion eines RGD-Motivs Insertion eines RGD-Motivs<br />
Proteinreinigung<br />
Untersuchung der in vitro-Assemblierung<br />
Fluoreszenz-Markierung<br />
Bindung an Integrin-Rezeptoren<br />
Blockierung Sialyloligosaccharid-Bindung<br />
Kopplungsmodul auf der Kapsidaußenseite<br />
Delivery <strong>von</strong> Proteinen und Peptiden<br />
<strong>VP1</strong>-R77W<br />
R77W<br />
<strong>VP1</strong>-ΔN14 N-terminale Deletion<br />
<strong>VP1</strong>-WW14<br />
193<br />
N-term. WW-Domäne<br />
Funktion Variante Kapitel<br />
<strong>VP1</strong>-wt (G383P, N384G)<br />
<strong>VP1</strong>-CallS, -2C, -ΔC61 <strong>VP1</strong>-CallS-T248C, -3C<br />
<strong>VP1</strong>-1RGD150, -1RGD292<br />
<strong>VP1</strong>-R77W<br />
<strong>VP1</strong>-WW150, -WW292, -3C-WW150<br />
<strong>VP1</strong>-WW14<br />
3.1, 4.1<br />
3.2, 4.2<br />
3.3, 4.3<br />
3.5, 3.5<br />
3.6, 4.6<br />
3.7, 4.7<br />
3.7, 4.7
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