Untersuchungen von Varianten des Polyomavirus-Hüllproteins VP1 im
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Die thermische Stabilität für <strong>VP1</strong>-2C unter Assemblierungsbedingungen wurde mittels<br />
CD-Spektroskopie untersucht und lag bei ca. 59 °C, in guter Übereinst<strong>im</strong>mung mit<br />
<strong>VP1</strong>-wt (Abbildung 28). Das cysteinfreie <strong>VP1</strong>-CallS-Pentamer zeigte unter nicht-<br />
Assemblierungsbedingungen einen thermischen Übergang bei ca. 50 °C<br />
(Abbildung 28).<br />
y u /y f<br />
y u /y f a<br />
b<br />
1<br />
0<br />
1<br />
0<br />
30 40 50<br />
Temperatur [°C]<br />
60 70 80<br />
30 40 50 60 70 80<br />
Temperatur [°C]<br />
Abbildung 28. Thermische Stabilität <strong>von</strong> <strong>VP1</strong>-CallS und <strong>VP1</strong>-2C. Dargestellt sind<br />
Übergangskurven <strong>von</strong> <strong>VP1</strong>-CallS-Pentameren (a) und <strong>VP1</strong>-2C-Kapsiden (b).<br />
3.2.4 Eichung der Gelfiltrationssäulen TSK-Gel 5000PWXL und 6000PWXL<br />
Für eine quantitative Analyse der in vitro-Assemblierung wurden die HPLC<br />
Gelfiltrationssäulen TSK-Gel 5000PWXL und 6000 PWXL getestet, die Trennbereiche<br />
bis 20 MDa bzw. bis 40 MDa aufwiesen. Eine Eichung <strong>im</strong> niedermolekularen Bereich<br />
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