Allgemeine Mikrobiologie

216 7ZentraleStoffwechselwege
Abb.7.21 AnordnungderRedoxsystemederAtmungsketteundderElektronentransportvonNADHzuSauerstoff.DerProzess
istandieTranslokationvonProtonenausderZelleherausindenAußenraumgekoppelt.DaserzeugteinelektrochemischesProtonenpotenzial,welchesdieSynthesevonATPdurchdieH
+ -ATP-Synthaseantreibt.DabeifolgendieProtonendemMembranpotenzial(innen
negativ) und dem H + -Konzentrationsgefälle (innen alkalisch, also weniger Protonen). Zwar erscheint die Lipiddoppelschicht symmetrisch,dochdieOrientierungderFunktionsproteine(Elektronentransportkomponenten,ATP-Synthase,u.a.)verleihtihreinenasymmetrischenCharakter.BeimDurchflussvon2ElektronendurchdieTransportkettewerden10H
+ nachaußentransportiert.DerElektronenflussunddieeinzelnenKomponentensindimTexterklärt.Cyt,Cytochrom;Cu,Kupfer,FAD,Flavinadenindinukleotid;FMN,Flavinmononukleotid;FeS,Eisen-Schwefel-Protein;NADH,Nicotinamidadenindinukleotid;Q,Ubichinon;QH
2 ,Ubichinol; DC,elektrisches
Membranpotenzial; DpH,pH-DifferenzzwischenAußen-undInnenseite.
Plus7.8 Hemmstoffeder
Atmungskette
Die Atmungskette wird durch verschiedene
Zellgifte gehemmt oder blockiert. Amytal,
RotenonundPiericidinAhemmendieNADH-
Dehydrogenase. Antimycin A blockiert den
Elektronentransport zwischen Cytochrom b
und c. Die Endoxidasen sind durch Metallliganden
wie Cyanid (CN – ), Azid (N 3 – ) und
Kohlenmonoxid (CO) hemmbar, da die
sechste Koordinationsstelle des Eisens für
die Reaktion mit O 2 frei ist; dort binden
diese Hemmstoffe. Die spezifische Wirkung
dieserGifteundVeränderungendercharakteristischen
Absorptionsspektren der Komponenten
der Atmungskette sind die Indikatoren,
mit deren Hilfe die Atmungskette
aufgeklärtwordenist.
auch Na + ) nach außen. Die ebenfalls membrangebundene Succinatdehydrogenase(Succinat-Ubichinon-Oxidoreduktase,KomplexII)überträgt
dieElektronenausderOxidationvonSuccinatgleichfallsaufUbichinon,
ohne dass sie Protonen nach außen pumpt. Das Ubichinon nimmt
gleichzeitigmitzweiElektronenzweiProtonenausdemCytoplasmaauf
undtransportiertsodenWasserstoffinnerhalbderLipiddoppelschicht.
EswirddabeizuUbichinol(QH 2 )reduziert,welchesdannanderMembranaußenseitewiederzuUbichinonoxidiertwird,d.h.2H
+ nachaußen
freisetzt und die Elektronen an das oxidierende Enzym Cytochrom
bc 1 -Komplex (Ubichinol-Cytochrom-c-Oxidoreduktase, Komplex III)
weitergibt. Dieser Komplex enthält zwei b-Typ-Cytochrome und ein
Cytochromc 1 sowieeinrelativredoxpositivesFeS-Zentrum(Rieske-FeS-
Zentrum).ErüberträgtdieElektronenaufCytochromc.Cytochromcist
einkleinesperipheresMembranprotein,dasanderMembranaußenseite
sitzt. Bei der Reduktion von Cytochrom c werden vom Cytochrombc
1 -Komplexzusätzlich 2 H + nach außenabgegeben.Diesezusätzliche
H + -FreisetzunggeschiehtdurcheinenKreisprozess,deralsQ-Zyklusbekanntist.DieCytochromoxidase(KomplexIV)überträgtdieElektronen
vonreduziertemCytochromcvonderMembranaußenseiteaufO 2 auf
der Membraninnenseite. Die Reduktion von Sauerstoff zu Wasser verbrauchtProtonenausdemCytoplasma.DieseterminaleOxidaseenthält
Cytochroma,Cytochroma 3 unddreiCu-Atomeundbewirkt,dasspro
Sauerstoffatom,daszuWasserreduziertwird,2H + nachaußenabgegebenwerden.
Aus Fuchs, G. : Allgemeine Mikrobiologie (ISBN 978-313-444608-1) © Georg Thieme Verlag KG 2007
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