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Allgemeine Mikrobiologie

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10.5 AbbauvonProteinen,Nukleinsäuren<br />

undLipiden<br />

10.5.1 Proteine<br />

10.5AbbauvonProteinen,NukleinsäurenundLipiden 295<br />

Proteinesind derHauptbestandteil des Cytoplasmas. Sie bestehen aus<br />

den20L-Aminosäuren,dielineardurchPeptidbindungenverbundensind.<br />

DiePeptidbindungendieserMakromolekülewerdendurchextrazelluläre<br />

Enzymehydrolytischgespalten.ManunterscheidetendospaltendeProteinasen(oderauchProteasengenannt)undexospaltendePeptidasen.LetztereExoenzymespaltenentwedervomN-terminalenEndehereinzelne<br />

Aminosäurenab(Aminopeptidasen)odersieentfernensievomC-terminalenEndeher(Carboxypeptidasen)(Abb.10.9a).DieentstehendenOligopeptideundAminosäurenwerdenindieZelletransportiertunddieOligopeptidedortdurchintrazellulärePeptidasenzerlegt(Abb.10.9b).<br />

ManunterteiltProteinasennachderNaturihresaktivenZentrumsin<br />

Serin-,Cystein-,Aspartat-undMetalloproteinasen.DieseGruppenlassen<br />

sichgezielthemmen.FürdiePraxisistdieSeitenkettenspezifitätwichtig,<br />

d.h.dieAminosäure,derenPeptidbindunggespaltenwird.Ebensovon<br />

BedeutungistdieTemperatur,derpH-WertoderdieSalzkonzentration,<br />

bei denen die Enzyme aktiv und stabil sind. Proteinasen werden oft<br />

in einer inaktiven längeren Prä-Form synthetisiert. Durch Eigenverdau<br />

odermit Hilfe eineraktivierendenanderenProteinasewirddie aktive<br />

FormdurchAbspaltungeinesPeptidrestsgebildet.<br />

SchwierigeralsbeidenwasserlöslichenProteinenistderAbbauvon<br />

wasserunlöslichenStrukturproteinenwieKeratin,ElastinoderCollagen<br />

und ähnlichen Proteinen, die Bindegewebe, Sehnen, Haare, Hautoberfläche,<br />

Horn oder Federn aufbauen. Solche Proteine sind oft durch<br />

Disulfidbrückenquervernetzt.<br />

AufdiebiotechnologischeVerwendungderProteinasenundihreRolle<br />

alsPathogenitätsfaktorenwirdgesonderteingegangen(Plus10.7).ProteolytischeAktivitätkannmitSäurenachgewiesenwerden(Box10.2).<br />

Abb. 10.9 Abbau von Proteinen. a Spaltstellen<br />

der verschiedenen Enzyme. b Die Hydrolyse der<br />

Peptidbindung.<br />

Box10.2 NachweisproteolytischerAktivität<br />

Proteolytische Aktivität testet man z.B. mit einem Gelatinenährboden,<br />

dem man zum Nachweis Säure (HCl) zugibt; unverbrauchte Gelatine<br />

fälltweißaus.ManerkenntProteolyseandemklarenHof,derdieproteolytischenKolonienumgibt.<br />

Plus10.7 Proteinasen<br />

Die praktische Anwendung von Proteasen reicht von der<br />

Milchwirtschaft, Gerberei, Waschmittelherstellung, biologischenForschungbiszurmedizinischenPraxis.<br />

Bei pathogenen Bakterien zählen spezifische Proteinasen zu<br />

den wichtigsten Pathogenitätsfaktoren. Sie können Bindegewebeauflösen,HämolysinelysierenBlutzellen.Aucheinige<br />

hochwirksame Toxine fungieren als Proteinasen, die gezielt<br />

SchlüsselproteinederZelleproteolytischinaktivieren.<br />

Proteolytische Aktivität ist weit verbreitet. Die Aminosäuren<br />

dienenalswertvolleC-,N-,S-undEnergiequelle.Diemeisten<br />

Biosynthesewege für Aminosäuren werden nicht benötigt,<br />

wenn diese als Bausteine zur Verfügung stehen. Deshalb<br />

sind Peptone oder Tryptone häufig Bestandteil von Wachstumsmedien.<br />

Dabei handelt es sich um wasserlösliche,<br />

durch Hitze nicht mehr fällbare Gemische von Oligopeptiden<br />

und Aminosäuren, die durch Pepsin- bzw. TrypsinverdaubilligerEiweißquellen(Milcheiweiß,Soyaeiweiß)erhalten<br />

werden.<br />

Prokaryonten haben im Unterschied zu höheren EukaryontenkeinenausgeprägtenProtein-Turnover.Dennochspielen<br />

intrazelluläre, für ihre Proteinsubstrate hochspezifische<br />

Proteinasen auch bei Bakterien eine zentrale Rolle bei der<br />

Regulation des Zellstoffwechsels. Hierauf wird in diesem<br />

Zusammenhangnichteingegangen.<br />

Aus Fuchs, G. : <strong>Allgemeine</strong> <strong>Mikrobiologie</strong> (ISBN 978-313-444608-1) © Georg Thieme Verlag KG 2007<br />

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