Allgemeine Mikrobiologie

15.8ExpressiongenetischerInformation:TranskriptionundTranslation 475
Plus15.14 EinMechanismuszurEntfernungbeschädigtermRNAvonRibosomen
Eine besondere Form der Translationskontrolle in Bakterien
bewirkt die Transfer-Messenger-RNA (tmRNA), die auch
als SsrA-RNA bezeichnet wird. Diese RNA ist einzigartig,
da sie die Eigenschaften einer tRNA und einer mRNA in
einem Molekül vereinigt. Die zweidimensionale Struktur der
tmRNAenthält Bereiche,die demAkzeptorstammunddem
TCC-Stamm(CstehtfürPseudouridin,einmodifiziertesUridinnukleosid)dertRNA
Ala ähneln,undtatsächlichwirdtmRNA
mit Alanin beladen. Eine der Aufgaben dieses Systems besteht
darin, pausierende Ribosomen und mRNA zu trennen,
wenndieTranslationdurchSchädenandermRNAnichtfortgesetztwerdenkann.IndiesemFallgelangtAla-tmRNAunter
Beteiligung von EF-Tu und weiteren Hilfsproteinen in den
A-OrtdesRibosoms.DerAlaninrestwirdmitderPeptidkette
verknüpftundgleichzeitigwirddieursprünglichemRNAverdrängt.DieFunktionderMatrizeübernimmtnundietmRNA
und es werden einige weitere (organismusspezifisch etwa
10–25)AminosäureresteandiewachsendePeptidketteangehängt,
bevor die Translation an einem Stoppcodon auf der
tmRNAendet.InteressanterweiseenthaltendieseC-terminalenAnhängselErkennungsstellenfürzelluläreProteasen.
StoppcodoneinesGensunddasStartcodondesnächstenGensdirektbenachbartseinodersogarüberlappen.IndiesemFallkanndieTranslation
reinitiieren,ohnedassderKomplexaus30S-und50S-Untereinheitsowie
dermRNAzerfällt.DieKnüpfungeinerPeptidbindungkostetdieEnergie
von vier Phosphorsäureanhydridbindungen: je ein GTP wird von den
ElongationsfaktorenEF-TuundEF-Gverbraucht.Zusätzlichwerdenzwei
energiereicheBindungenbeiderBeladungdertRNAverbraucht.
DieTranslationwirddurchverschiedeneMechanismenreguliert,diein
Kapitel16besprochenwerden.EinallgemeinerKontrollmechanismus,der
dieBlockadevonRibosomendurchbeschädigtemRNAverhindert,wirdin
Plus15.14erläutert.
Co-undposttranslationaleModifikationen
Bereits während der Translation werden Proteine am Aminoterminus
prozessiert.DasEnzymPeptiddeformylasespaltetdieFormylgruppevon
dem N-terminalen Methionylrest ab und häufig wird – wie auch in
ArchaebakterienundEukaryonten–dasMethionindurcheineMethioninaminopeptidaseentfernt.ObwohlselteneralsinEukaryonten,finden
posttranslationaleModifikationenwieGlykosylierungenauchinProkaryontenstatt.TypischeBeispielesindGlykoproteineinderS-Schicht
(engl.surface-layer,S-layer)vonArchaebakterienundBakterien.
Man kennt zwei modifizierte Aminosäuren, die cotranslational in
einigewenigeProteineeingebautwerdenundindiesenwichtigekatalytischeFunktionenübernehmen,SelenocysteinundPyrrolysin,dieauch
als21.und22.Aminosäurenbezeichnetwerden.InbeidenFällenspezifizierteinStoppcodonaufdermRNAfürdenEinbau(UGAfürSelenocystein,
UAG für Pyrrolysin), das jeweils von einer spezifischen tRNA
abgelesenwird.DerMechanismus,durchdenzwischenStopp-undSelenocysteincodon
unterschieden wird, wird in Plus 15.15 erläutert. Die
MechanismendesEinbausvonPyrrolysin,dasbishernurineinerGruppe
von Methyltransferasen in methanogenen Archaebakterien gefunden
wurde,bedürfennochderKlärung.
ArchaebakterielleTranslation
DiearchaebakterielleTranslationweisteinigeBesonderheitenauf,diean
die eukaryontische Proteinbiosynthese erinnern: Die Methionyl-tRNA i
wirdnichtformyliertundsowohlInitiationsfaktoren,Elongationsfaktoren
wie auch der Releasing-Faktor ähneln den eukaryontischen Pendants.
Aus Fuchs, G. : Allgemeine Mikrobiologie (ISBN 978-313-444608-1) © Georg Thieme Verlag KG 2007
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