Allgemeine Mikrobiologie

16.4RegulationvonTranskriptionundTranslation 503
micF-RNAblockiertalsantisense-RNAdieRibosomenbindungundTranslationdesompF-Gens,dasfüreinPorincodiert.
EinezweiteKlassevonsRNAbeeinflusstdieFunktionvonProteinen.
So akkumuliert in der Stationärphase von E. coli 6S-RNA, die an den
s 70 -RNA-Polymerasekomplexbindet.DadurchwirddieTranskriptionder
Standardpromotorenbehindertund s 38 -abhängigePromotorenmitden
zugehörigen Genen der Stationärphase und der Stressantwort werden
verstärktexprimiert(Kap.16.6).
EinedritteKlasseregulatorischerRNAssindmRNA-Moleküle,dieam
5’-EndeStrukturenausbilden,welchedieTranslationbehindern.Diese
Strukuren sprechen auf Umweltsignale an. So wird die Faltung des
5’-EndesderrpoH-mRNA,diefürdenHitzeschockregulator s 32 vonE.coli
codiert, thermisch kontrolliert (Kap. 16.7). Eine Sekundärstruktur des
5’-Bereichsschmilztbei42hCundkanndanntranslatiertwerden.InanderenFällen,wiez.B.beieinigenGenenderVitaminsynthese(VitaminB
12 ,
Thiamin)oderFlavinmononukleotid-(FMN-)Biosynthese,wirddieStrukturdermRNAdirektdurchdieBindungdesEffektorsverändert,ohne
dassProteinebeteiligtsind.DiesändertdieTranslationoderdiemRNA-
Stabilität. Domänen dermRNA, die ein Signalmolekül direkt erkennen
unddieTranslationdereigenenmRNAkontrollieren,werdenalsRiboswitchoderRNA-Schalterbezeichnet.
DieAttenuation besitzt Merkmaledertranskriptionellen,aberauch
derposttranskriptionellenRegulationunderfordertdiedirekteKopplung
zwischenTrankriptionundTranslation,wiesieinBakterienzufindenist.
Gene,dieeinerAttenuationunterliegen,enthalteneineLeitsequenzderen
mRNAsichinzweialternativenSekundärstrukturenfaltenkann.EinedieserStrukturenerlaubtTranskription,dieandereführtzuvorzeitigerTermination(Abb.16.12a).
AttenuationisthäufigbeiderRegulationderGenederAminosäurebiosynthesezufinden.ImFallderTryptophanbiosyntheseüberlagertsiedie
Abb. 16.12 Regulation des Tryptophan-(trp-)
Operons durch Attenuation. a Die Leitsequenz
(5’-Ende des trpLEDCBA-Operons) enthält die Abschnitte
1–4, die Basenpaarungen eingehen können.
Die codierende Sequenz für das TrpL-Leitpeptid
überlappt mit Abschnitt 1. b Alternative
Sekundär-(Haarnadel-)Strukturen der Leitsequenz,
die in Abwesenheit (links) und in Gegenwart
(rechts)einesRNA-bindendenProteins(z.B.Ribosomen)ausgebildetwerden.DasBindeproteinbesetztdenAbschnitt1.cAttenuationdestrp-Operons.OhneTryptophan(dietRNA
Trp istnichtmitTrp
beladen) stoppt das Ribosom an Abschnitt 1 und
dasLeitpeptid wirdnichtvollständigsynthetisiert.
Abschnitt 2 und 3 bilden eine Haarnadelstruktur
unddieStrukturgenefürdieSynthesevonTryptophan
werden abgelesen (links). In Anwesenheit
vonTrpwirddasLeitpeptidfertiggestellt,dasRibosomwandertzuAbschnitt2,undAbschnitt3und
4 bilden eine Haarnadelstruktur, die die TerminationderTranskriptionverursacht.
Aus Fuchs, G. : Allgemeine Mikrobiologie (ISBN 978-313-444608-1) © Georg Thieme Verlag KG 2007
Dieses Dokument ist nur für den persönlichen Gebrauch bestimmt und darf in keiner Form an Dritte weitergegeben werden!