RCGI V31 N63

RAMÍREZ-BENÍTEZ, J.E., CAB-BAQUEIRO, S., RODRÍGUEZ-ÁVILA, N.L., LIZAMA-UC, G3, RINCON-ARRIAGA, S.
Figura 3. Actividad proteolítica de Hojas de las variedades Mansa y Picuda,
determinadas por el método de Kunitz. Las columnas representan el
promedio de tres réplicas y las barras de error representan la desviación
estándar de las determinaciones. N/D: No detectado.
Por otro lado, en los tallos es muy notoria la diferencia entre
las dos variedades en cuanto a la actividad, ya que los tallos
de la Chaya Picuda que presentan mayor actividad específica,
es decir, catalizan con mayor rapidez la caseína, que fue el
sustrato usado para este ensayo (Figura 4).
En la variedad Picuda se observó que a pH neutros es donde
se presenta una mayor actividad específica siendo en el
amortiguador Fosfato pH 7 en donde presentó el triple de
actividad que los tallos de la variedad Mansa.
Mansa y la Picuda, y de las dos variedades se usaron tanto las
hojas como los tallos.
Se pudo observar que la variedad silvestre presenta una
mayor actividad de proteasa, a diferencia de la variedad
domesticada. Esto es entendible, dado que el látex contiene
diferentes mecanismos de defensa en contra de la herbivoría,
como enzimas proteolíticas que desalientan al herbívoro
cuando ingiere un bocado de la planta (5).
Como se reportó por estudios del Instituto Politécnico
Nacional, la actividad de extractos de piña (nombrada
bromelaína) y papaya (nombrada papaína) mostraron una
actividad de 3.073 y 1.283 Unidades Kunitz/mg proteína (6).
De acuerdo con la figura 3, las actividades de los extractos
de hoja de Chaya Mansa estuvieron en un intervalo de 0.387
a 1.34 Unidades Kunitz/mg proteína. Sorprendentemente,
en tallos de Chaya Picuda, la actividad proteolítica tuvo un
máximo de 1.96 Unidades Kunitz/mg proteína (Figura 4).
CONCLUSIONES
Se pudo determinar que existe actividad de proteasas en hojas
y tallos de las dos variedades de Chaya, Mansa y Picuda.
También se determinó que existe mayor contenido de
proteínas en los tallos de la variedad Picuda así como de
mayor actividad específica en esta variedad que en la
variedad Mansa. Se puede inferir que la actividad observada
en extractos de Chaya Mansa y en especial de Chaya Picuda,
son comparables a la de los extractos de papaína y
bromelaína.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
Figura 4. Actividad proteolítica de Tallos de las variedades Mansa y Picuda,
determinadas por el método de Kunitz. Las columnas representan el
promedio de tres réplicas y las barras de error representan la desviación
estándar de las determinaciones. N/D No detectado.
Iturbe-Chiñas y López-Munguía (4) observaron que el pH
óptimo para encontrar actividad en esta planta está entre 7.5
y 8, usando el método de Anson para su determinación. Sin
embargo, en nuestro estudio, se pudo observar que los pH
ligeramente alcalinos favorecen la extracción de proteínas. A
diferencia del artículo se usaron dos variedades de planta: la
1. Guzmán, F., Barberis, S., & Illanes, A. (2007). Peptide synthesis:
chemical or enzymatic. Electronic Journal of Biotechnology,
10(2), 279-314.
2. Uhlig, H., & Linsmaier-Bednar, E. M. (1998). Industrial enzymes
and their applications. New York, EUA.: John Wiley & Sons.
3. Iturbe-Chiñas, F. A., & López-Munguía, A. (1986). Proteolytic
enzymes from Cnidoscolus chayamansa “Chaya”. Journal of
Food Science, 51(1), 243-244.
4. Kunitz, M. (1947) Crystalline soybean trypsin inhibitor. II.
General properties. Y. gen. Physiol. 30, 291-310.
5. Granados-Sánchez, D., Ruiz-Puga, P., & Barrera-Escorcia, H.
(2008). Ecología de la Herbivoría. Revista Chapingo Serie
Ciencias Forestales y del Ambiente, 14(1), 51-63.
6. Departamento de Bioquímica. (2011, 21/09/2011).
Determinación de la actividad de enzimas proteolíticas. Método
de Kunitz. Laboratorio de Métodos de Análisis. Escuela Nacional
de Ciencias Biológicas-IPN, México, DF.
110 REVISTA DEL CENTRO DE GRADUADOS E INVESTIGACIÓN. INSTITUTO TECNOLÓGICO MÉRIDA Vol. 31 NÚM. 63