Modèles transgéniques pour l'étude de la fonction ... - Epublications

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Les immunoglobulines sont des hétérodimères protéiques, d’environ 150 kDa, exprimés à la surface des lymphocytes B (comme un composant majeur du récepteur pour l’antigène) ou excrétés par les plasmocytes. Elles sont composées de deux chaînes lourdes (H pour Heavy) identiques et deux chaînes légères (L pour Light) identiques. Figure 1. Figure 1 : Structure des immunoglobulines. A : Représentation tridimensionnelle d’une IgG1 de souris. Les chaînes lourdes sont représentées en rouge, les chaînes légères en jaune et les glycosylations en violet. B : Représentation bidimensionnelle d’une Ig. VH et VL : régions variables des chaînes lourdes et légères. CH, CL : régions constantes des chaînes lourdes et légères. Remarque : la région située entre les domaines CH1 et CH2 des chaînes H ou région charnière assure la flexibilité de l’anticorps dont les 2 bras, portant les paratopes, sont mobiles dans l’espace. Les chaînes lourdes sont unies entre elles par un ou plusieurs ponts disulfures. Les chaînes légères sont unies aux chaînes lourdes par un pont disulfure proche de leur extrémité carboxy- terminale. B 19
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Theocharis, A. D., Seidel, C., Bors
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Weller, S., Reynaud, C. A. and Weil
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RESUME La capacité des lymphocytes
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