Modèles transgéniques pour l'étude de la fonction ... - Epublications
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chondroïtine-4-sulfate (C4S) ; s’il est fixé sur le C-6, il s’agit <strong>de</strong> chondroïtine-6-sulfate (C6S)<br />
(Tableau 2).<br />
CSA = [-4)GlcA(β1-3)GalNAc4S(β1-]n<br />
CSB = [-4)IdoA(β1-3)GalNAc4S(β1-]n (ou DS)<br />
CSC = [-4)GlcA(β1-3)GalNAc6S(β1-]n<br />
CSD = [-4)GlcA2S(β1-3)GalNAc6S(β1-]n<br />
CSE = [-4)GlcA(β1-3)GalNAc4S,6S(β1-]n<br />
Tableau 2 : Les différents motifs <strong>de</strong>s CS<br />
La fixation <strong>de</strong>s sulfates n’est pas d’une régu<strong>la</strong>rité absolue, certains résidus <strong>de</strong>s chaînes HS et CS<br />
peuvent donc en être dé<strong>pour</strong>vus. On a donc une alternance <strong>de</strong> domaines hautement sulfatés <strong>de</strong><br />
séquences variables (appelés domaines S ou NS) avec <strong>de</strong>s domaines peu ou pas sulfatés <strong>de</strong><br />
séquences d’unités saccharidiques <strong>de</strong> base (appelés domaines NA). Toutes ces réactions <strong>de</strong><br />
sulfatation font intervenir <strong>de</strong>s sulfotransférases qui utilisent le 3’-phosphoadénosine-5’-<br />
phosphosulfate (PAPS) comme donneur <strong>de</strong> groupements sulfates. D’une manière générale, les<br />
chaînes CS sont plus sulfatées donc plus chargées négativement que les chaînes HS. De plus, les<br />
chaînes HS (co-polymères) possè<strong>de</strong>nt <strong>de</strong>s résidus IduA. Elles présentent donc, contrairement aux<br />
chaînes CS (polymères simples), une très gran<strong>de</strong> flexibilité conformationnelle qui leur permet <strong>de</strong><br />
s’auto-associer et d’interagir avec <strong>de</strong> multiples molécules extracellu<strong>la</strong>ires et cellu<strong>la</strong>ires. La<br />
structure dans l’espace <strong>de</strong>s CS est celle d’une simple hélice, les groupements sulfates chargés<br />
étant dirigés vers l’extérieur <strong>de</strong> l’hélice. Il est également à noter qu’il existe <strong>de</strong>s enzymes <strong>de</strong><br />
dégradation comme les héparitinases et les chondroïtinases qui éliminent certains groupements<br />
sulfates et contribuent <strong>de</strong> ce fait à <strong>la</strong> formation <strong>de</strong> domaines plus ou moins sulfatés adoptant ainsi<br />
<strong>de</strong>s structures 3D différentes.<br />
5.2. Les « sucres » et leur implication dans le système immunitaire<br />
5.2.1. La glycosy<strong>la</strong>tion <strong>de</strong>s Ig<br />
Toutes les IgG possè<strong>de</strong>nt un site <strong>de</strong> N-glycosy<strong>la</strong>tion situé sur l’asparagine 297 du<br />
domaine CH2 <strong>de</strong> <strong>la</strong> chaîne lour<strong>de</strong> d’Ig et 20% d’entre elles possè<strong>de</strong>nt un site potentiel <strong>de</strong> N-<br />
glycosy<strong>la</strong>tion sur <strong>la</strong> région variable. Nous nous contenterons ici d’évoquer <strong>la</strong> glycosy<strong>la</strong>tion <strong>de</strong> <strong>la</strong><br />
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