Modèles transgéniques pour l'étude de la fonction ... - Epublications

égion constante. L’analyse des différentes structures oligosaccharidiques rencontrées sur l’IgG
humaine (Jefferis, 2005; Raju et al., 2001) nous révèle la présence d’une structure bi-antennée de
type complexe GlcNAc2Man3GlcNAc2 présentant un haut degré d’hétérogénéité quant à la
présence de certains sucres terminaux comme le galactose, fucose, l’acide sialique et un résidu
GlcNAc intercalaire (Figure 32). Ces différentes glycoformes rencontrées constituent une
microhétérogénéité tout en sachant que la présence de ce N-glycanne est déterminante, et capable
de fortement moduler l’activité de l’anticorps notamment au niveau de fonctions effectrices
comme l’activation du complément et l’ADCC.
Figure 32 : Structure et fonction d’une IgG.
Schéma de Carter et al., 2006.
L’absence anormale de structure N-glycosylée au niveau de la région Fc des Ig est ainsi capable
d’altérer sa conformation et de perturber les liaisons Fc / facteur C1q du complément ou Fc /
récepteurs FcγR (FcγRI ou CD64, FcγRIIa ou CD32a ou FcγRIIIa ou CD16a) exprimés à la
surface des cellules cytotoxiques communément appelées « tueuses » (NK, monocytes,
macrophages).
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