Modèles transgéniques pour l'étude de la fonction ... - Epublications

5.1.1. La N-glycosylation des protéines
Les N-glycoprotéines représentent la classe la plus abondante de glycoprotéines (Vijay, 1998). La
N-glycosylation des protéines chez les Eucaryotes est un processus métabolique hautement
conservé. En effet, on retrouve des N-glycannes aussi bien chez les organismes unicellulaires
(Levures, Trypanosomes, etc.) que chez les organismes pluricellulaires (Plantes, Insectes,
Mammifères, etc.) (Spiro, 2002). Pour tous les Eucaryotes, cette modification post-
traductionnelle est indispensable au bon fonctionnement des cellules (Kukuruzinska and Lennon-
Hopkins, 1999). Ainsi, un défaut dans la machinerie de la N-glycosylation peut conduire, chez
l’Homme, à un syndrome de type CDG (Congenital Disorder of Glycosylation) (Freeze and Aebi,
2005; Lowe and Marth, 2003).
Membrane du RE
Membrane de l’appareil de Golgi
Figure 26 : Synthèse des N-glycoprotéines
La synthèse des N-glycoprotéines (Figure 26) est un processus très complexe qui se
déroule dans trois compartiments cellulaires : le cytoplasme, le réticulum endoplasmique rugueux
(RER) et le Golgi. Le nombre et la taille des branchements varient en fonction de la protéine, du
tissu et de l’espèce considérée (Kornfeld and Kornfeld, 1985).
La translocation co-traductionnelle des protéines dans la lumière du RER constitue la première
étape du transport intracellulaire des protéines N- glycosylées (Roth, 2002). A leur arrivée dans le
réticulum, les protéines subissent de nombreuses modifications, dont la glycosylation. Une fois
leur maturation achevée, au sein de l’appareil de Golgi, les glycoprotéines non résidentes de ce
compartiment sont triées puis prises en charge par des vésicules golgiennes afin d’assurer leur
transport vers leurs zones d’activité (Roth, 2002).
80
Dolichol-phosphate
N-acetylglucosamine
Mannose
Glucose
Fucose
Galactose
Acide sialique
Chaîne polypeptidique
Protéine