Cuvânt Înainte Imunologia este unul dintre ... - Cursuri Medicina

Moleculele de anticorpi au cea mai micã mobilitate electroforeticã. Deşi sunt asemãnãtoare castructurã, moleculele de imunoglobuline formeazã o familie de o diversitate imensã, neîntâlnitãla nici o altã proteinã. Diversitatea lor uriaşã este ordonatã în clase şi subclase, în primul rând pebaza compoziţiei în aminoacizi. Heterogenitatea compoziţiei în aminoacizi se reflectã în sarcinalor electricã, foarte diferitã. La electroforezã, celelalte proteine serice migreazã ca o bandãcompactã, cu o mobilitate caracteristicã, deoarece moleculele lor sunt omogene în ceea cepriveşte sarcina electricã, la un pH dat. Imunoglobulinele migreazã ca o bandã largã, fiindheterogene, nu numai prin secvenţa aminoacizilor, ci şi prin sarcina electricã.Structura moleculei de imunoglobulinãStructura moleculei de imunoglobulinã (Ig) s-a stabilit prin analiza proteinelor omogenesecretate de plasmocitoame, cu metodologii complexe: biochimice, analitice, cristalografia prindifracţie cu raze X.Unitatea structuralã de bazã a moleculei de Ig este monomerul. Acesta este o unitatetetrapeptidicã, formatã prin asocierea a douã lanţuri grele (H, Heavy = greu), fiecare având circa450 de aminoacizi şi o greutate molecularã cuprinsã între 50-76 kD şi douã lanţuri uşoare (L,Light = uşor), fiecare având circa 216 aminoacizi şi o greutate molecularã de 25 kD. Cele 4catene polipeptidice sunt legate între ele prin punţi S-S şi se rãsucesc în spiralã - atât unul faţã dealtul, dar şi fiecare separat faţã de propria-i axã, rezultând o configuraţie tridimensionalã,stabilizatã prin 16-24 legãturi S-S şi prin alte interacţiuni necovalente. Monomerul tetrapeptidictridimensional are formã de T sau de Y.În funcţie de secvenţa aminoacizilor, fiecare lanţ polipeptidic este alcãtuit din douã regiunidistincte:a) regiunea constantã (C ) corespunde jumãtãţii C-terminale a celor 4 catene polipeptidice. Are osecvenţã relativ uniformã a aminoacizilor şi asigurã unitatea structuralã şi funcţionalã amoleculei de Ig;b) regiunea variabilã (V) cuprinde o secvenţã de circa 110 aminoacizi în jumãtatea N-terminalã acelor 4 catene polipeptidice. Mãrimea sa nu este fixã, deoarece intervin inserţii sau deleţii de 3-6aminoacizi. Regiunile variabile ale fiecãrei perechi de catene formeazã situsul de combinare almoleculei de Ig, care conferã specificitate de legare cu antigenul.