BIOQUÍMICA Y FISIOLOGÍA HUMANA: Artículos de Revisión - Un Enfoque Pre-Clínico. EDICIÓN 2

INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores. Generalmente son
proteínas, aunque algunas moléculas de ARN
también actúan como enzimas. Las enzimas
disminuyen la energía de activación de una
reacción, es decir, la cantidad de energía
necesaria para que ocurra una reacción. Logran
esto al unirse a un sustrato (la parte de la enzima
donde se une el sustrato se llama el sitio activo) y
sostenerlo tal manera que permite que la reacción
ocurra más eficientemente. La actividad
enzimática puede verse afectada por diversos
factores, como temperatura, pH y concentración.
Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de
temperatura y de pH específicos, y bajo
condiciones que no son las óptimas una enzima
puede perder su capacidad de unirse a un sustrato
(Khan Academy, 2020). Prácticamente todas las
funciones de la célula requieren directa o
indirectamente la presencia de enzimas para que
ocurran a una velocidad adecuada las reacciones
químicas que en definitiva son las responsables de
esas funciones. Pero la actividad enzimática no
siempre es biológicamente útil. Una actividad
incontrolada, por ejemplo, las proteasas de la
coagulación, tendría fatales consecuencias. Por
este motivo, la naturaleza ha desarrollado un gran
número de inhibidores enzimáticos que frenan la
actividad enzimática o llegan a anularla por
completo.
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Dado que las enzimas guían y regulan el
metabolismo de una célula, tienden a estar
cuidadosamente monitoreadas. Las células
tienden a regular la función de las mismas por los
siguientes métodos (OpenStax, 2016):
·Moléculas reguladoras. La actividad enzimática
puede "prenderse" o "apagarse" con moléculas
activadoras e inhibitorias que se unen
específicamente a la enzima.
Cofactores. Muchas enzimas solo son
funcionales cuando se unen a moléculas
auxiliares no proteicas conocidas como
cofactores.
Compartimentación. Almacenar enzimas en
compartimientos específicos puede evitar que
causen daño o proporcionan las condiciones
adecuadas para su actividad.
Inhibición por retroalimentación. Las enzimas
metabólicas clave suelen inhibirse por el
producto final de la vía que controlan
(inhibición por retroalimentación).
El hecho de que las enzimas catalicen
prácticamente todas las reacciones biológicas
relevantes otorga a los inhibidores naturales o
sintéticos un destacado valor terapéutico. De
acuerdo con estos principios, es razonable esperar
que, si se inhibe más allá de ciertos límites la
actividad de alguna o algunas enzimas, las células
no puedan sobrevivir. De acuerdo con esto, los
inhibidores de enzimas pueden usarse como
agentes farmacodinámicos o quimioterápicos
(Collado, 2014).
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