gabriela lilios fiziologie normală şi patologică - Cursuri Medicina

Imunoglobulinele nou sintetizate au aceeaşi specificitate antigenică ca cea a Ig
exprimate la suprafaţa limfocitelor B (lgM sau mai rar IgD). Molecula de bază a
Ig este constituită din patru lanţuri - două lanţuri grele (H - heavy) cu o greutate
moleculară cuprinsă între 50 şi 70 kDa şi două lanţuri uşoare (L - light) de 22
kDa, ele fiind solidarizate prin punţi disulfurice. Studiile de clivare proteolitică cu
papaină au arătat ca imunoglobulinele sunt constituite din trei fragmente diferite
structural, ele având particulărităţile funcţionale distincte:
- două fragmente identice Fab (ab - antigen binding) care sunt constituite din
extremitatea NH2 terminală a lanţurilor grele (H) şi câte un lanţ uşor (L), ele fiind
solidarizate prin punţi disulfurice: funcţia fragmentelor Fab este aceea de a
recunoaşte şi a angaja legături cu Ag, aceasta fiind realizată prin intermediul
situsului combinativ antigenic situat la extremitatea N-terminală a ambelor
lanţuri (H şi L);
- un fragment Fc (c = cristalizabil) care este constituit în exclusivitate din
jumătatea COOH terminală a lanţurilor grele; acest fragment este purtătorul
specificităţilor antigenice caracteristice fiecărei clase şi subclase
imunoglobulinice, cât şi a celei mai mari părţi a situsurilor funcţionale ca situsul
de activare a complementului, situsul implicat în transportul transplacentar al Ig
şi altele.
Studiile de microscopie electronică şi de difracţie în raze X au aratat ca
molecula de baza a Ig are forma literei Y, fragmentul Fc constituind axul central
iar fragmentele Fab ramurile terminale ce prezintă la extremităţile NH2terminală
câte un situs de recunoaştere şi combinare cu Ag.
Fig. 12. Structura moleculei de imunoglobulina (Jatinderpal Kalsi et al, 2006)
100