gabriela lilios fiziologie normală şi patologică - Cursuri Medicina

1. Imunoglobulina G (IgG) - reprezintă 70 - 80% din Ig serice la om. Are
o greutate moleculară de 140000 - 150000 daltoni. Lanţurile L şi H sunt unite
printr-o singură legatură disulfidică, dar numărul de legături în cele două lanţuri
H variază în funcţie de subclasa respectivă. Anticorpii de tip IgG apar mai ales
în timpul răspunsului imun secundar. Ei pot exercita o acţiune de inhibare
asupra sintezei anticorpilor de tip IgM dezvoltaţi în cursul răspunsului primar,
printr-un mecanism de competiţie pentru antigen.
IgG în general şi IgG1 în special reprezintă Ac cei mai eficace în apărarea
antibacteriană, ei intervenind în aglutinarea şi liza germenilor, au funcţie de
opsonine, neutralizează exotoxinele bacteriene şi altele. Anumite subclase de
IgG au funcţie imunomodulatorie, ele având efecte inhibitorii asupra
răspunsurilor imune umorale în general şi mai ales asupra sintezei de IgE,
aspect ce este utilizat în practică desensibilizărilor. O funcţie esenţială a IgG
este aceea de eliminare a antigenelor: IgG şi mai ales autoanticorpii de tip IgG
participă activ la menţinerea fenomenului de toleranţă şi la eliminarea
autoantigenelor alterate la a căror distrucţie de către celulele fagocitare şi prin
declanşarea complementului, IgG au o contribuţie esenţială.
2. Imunoglobulina A (IgA) - se găseşte în serul uman sub două forme:
monomeră şi dimeră. Sunt bine caracterizate până în prezent două subclase
de IgA: IgA1, reprezentând 93% din întreaga cantitate de IgA serică şi IgA2 în
care lanţurile uşoare sunt dimerizate prin legături disulfidice şi unite de lanţurile
grele prin punţi de hidrogen.
Spre deosebire de restul Ig care sunt prezente obişnuit numai în ser, IgA
este prezentă şi în diversele secreţii, de aceea se disting două forme de IgA:
IgA serice - prezintă o structură clasică ca a oricărei Ig, şi numai o
minoritate (sub 10%) există sub formă polimerică constituită din asamblarea a
două, trei sau chiar patru molecule de bază, reunite între ele printr-o piesă J
analogă celei prezente la IgM. Aceste IgA monomerice au o greutate
moleculară de 174.000 daltoni. Producţia zilnicii de IgA este în jur de 25
mg/kilocorp, iar durata sa de viaţă este în jur de 10-12 zile. IgA nu traversează
placenta şi, spre deosebire de alte clase Ig, nu activează complementul pe
calea directă. Marea majoritate a IgA serice (90%) sunt de tip IgA1.
IgA secretorii (IgAs) - cea mai mare parte a IgAs sunt de tip IgA2 şi ele
sunt prezente din abundenţă în secreţiile digestive, saliva, secreţiile lacrimale,
mucusul bronşic cât şi în colostru şi laptele matern. IgAs se prezintă de regulă
sub formă de dimeri reuniţi printr-o piesă de joncţiune (J) şi o piesă de transfer
(component secretor) de 60.000 daltoni ce se ataşează lanţurilor grele α. Rolul
piesei de transfer este acela de a conferi moleculei de IgAs rezistenţă faţă de
acţiunea enzimelor proteolitice existente în majoritatea secreţiilor, mai ales cele
digestive.
Mai mult de jumătate din IgAs sunt produse de către plasmocitele care
populează formaţiunile limfoide asociate mucoaselor tot ele sintetizând şi piesa
103