Spezies- und gewebespezifischer Nachweis von bovinem ZNS ...

Wissenschaftliches Schrifttum
von Cornea (DUFFY et al. 1974) oder Dura mater (NISBET 1989), ungenügend sterilisierte
Instrumente in der Neurochirurgie (WILL u. MATTHEWS 1982) und das Verabreichen von
Wachstumshormonen aus humanen Hypophysen (BROWN 1988). Die Diagnose der cCJD
am lebenden Menschen basiert auf dem klinischen Erscheinungsbild sowie dem Nachweis
(a) charakteristischer Veränderungen im EEG (FEIDEN 1998; SCHICKER 1998), (b) der
unspezifischen Hirnatrophie durch bildgebende Verfahren und (c) der Erhöhung bestimmter
Proteingehalte im Liquor der Patienten, wie z. B. die Neuronen spezifische Enolase (NSE)
und das 14.3.3-Protein (ZERR et al. 1995). Die endgültige Diagnose findet erst am toten
Patienten histopathologisch anhand der Spongiose und Astrogliose in den tiefen kortikalen
Schichten der Großhirnrinde sowie den plaqueartigen Ablagerungen der pathologischen Form
des Prion-Proteins, die synaptisch oder perivakuolär auftreten, statt (BUDKA u.
HAINFELLNER 1996; AGUZZI 2002).
2.1.3.2 Kuru
Kuru ist eine exotische Form der CJD, die bei der „Fore“-Urbevölkerung der nördlichen
Provinzen Neu Guineas vorkommt. Das klinische Erscheinungsbild zeigt Tremor, progressive
zerebelläre Ataxie und Demenz. Der Tod tritt nach drei Monaten bis drei Jahren ein. Ursache
ist ein ritueller Kannibalismus, der bis in die fünfziger und sechziger Jahre des vergangenen
Jahrhunderts weit verbreitet war (GAJDUSEK u. ZIGAS 1957, 1959). Die Patienten
infizieren sich auf dermalem, oralem und nasalem Wege (ALPERS u. GAJDUSEK 1965).
2.1.3.3 Fatale Familiäre Insomnie (FFI)
Die Fatale Familiäre Insomnie (FFI) ist eine sehr seltene Erkrankung, die 1986 erstmals bei
einer norditalienischen Familie von LUGARESI beschrieben wurde (LUGARESI et al. 1986).
Das Erkrankungsalter der Patienten liegt zwischen 40 und 60 Jahren. Symptomatisch kommt
es zu Schlaflosigkeit, traumähnlichen Episoden und Gedächtnisschwund sowie zu autonomen
und motorischen Störungen. Histopathologisch sind Ablagerungen der pathologischen Form
des Prion-Proteins gering ausgeprägt oder fehlen ganz (AGUZZI 2002). Genetisch lässt sich
bei allen Patienten an dem PrP-Gen an Position 178 eine Punktmutation nachweisen, bei der
Aspartat zu Asparagin mutiert ist (PRUSINER 1998).
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