23. Ulusal Biyokimya Kongresi Ãzel SayÄ±sÄ± - TÃ¼rk Biyokimya Dergisi

More documents

Recommendations

Info

XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES‹ 29 Kasım - 2 Aralık 2011 Hilton Hotel - Adana 23. Ulusal Biyokimya Kongresi, Adana [23 rd National Biochemistry Congress, Adana / TURKEY] İÇİNDEKİLER SÖZLÜ SUNUM ÖZETLERİ MEME KANSERLİ HASTALARDA SERUM ARGİNAZ AKTİVİTESİ VE NİTRİKOKSİT DÜZEYLERİ İclal GEYİKLİ ÇİMENCİ 1 , Nurdan ÖZLÜCEYLAN 2 , Celalettin CAMCI 3 1 Gaziantep Üniversitesi, Biyokimya AD., Gaziantep 2 Şehit Kamil Devlet Hastanesi, Biyokimya Bölümü, Gaziantep 3 Gaziantep Üniversitesi, Onkoloji, Gaziantep Amaç: Bu çalışmada meme kanseri ile serum arginaz aktivitesi ve nitrik oksit (NO) düzeyleri arasındaki ilişkinin araştırılması amaçlanmıştır. Genel Bilgiler: Arginaz (L-arginin üreohidroloz, EC. 3.5.3.1) üre döngüsünün son enzimi olup arginini üre ve ornitine dönüştürür .NO, nitrik oksit sentetaz enziminin L-arginin amino asitine etkisiyle sentezlenen bir hormon, reaktif oksijen türü, nörotransmitter, mediatör, sitoprotektif molekül ve sitotoksik molekül olarak görev yapan tek endojen moleküldür. Dünyadaki kadınlarda en sık rastlanan kanser türü olan meme kanserlerinin gelişiminde çeşitli faktörlerin rolü olduğu bir çok araştırmacı tarafından ifade edilmektedir. Gereç ve Yönem: Bu çalışmaya Gaziantep Üniversitesi Araştırma Hastanesinde meme kanseri tanısı konan yaşları 30-77 arasındaki 30 meme kanseri hastası ile yaşları 30- 75 arasındaki 34 sağlıklı kişi dahil edildi. Hastaların meme kanseri tiplerine göre çoğunluğu (n=28) duktal geri kalan ise medüller ve papillar tipte kanserlerdi. Serum arginaz aktivitesi modifiye edilen tiyosemikarbazid diasetilmonoksim üre yöntemiyle U/L cinsinden, serum NO düzeyleri ise Griess yöntemiyle mikromol/L cinsinden ölçüldü. Bulgular: Serum arginaz aktivitesi hasta grubunda 17.8 ± 2.5 (X± S.E) U/L ve kontrol grubunda 6.8 ± 0.9 U/L olarak bulundu her iki grup karşılaştırıldığında kanserli grupta istatistiksel olarak önemli bir artış olduğu görüldü (t=3.649, p < 0.01). Serum NO düzeyleri ise meme kanserli grupta 139.4±7.4 mikromol/L bulunurken sağlıklı grupta 95.9±7.6.1 mikromol/L ölçüldü. NO düzeyleri de iki grup arasında yapılan istatistiksel analizde önemli bulundu (t=4.197, p
XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES‹ 29 Kasım - 2 Aralık 2011 Hilton Hotel - Adana 23. Ulusal Biyokimya Kongresi, Adana [23 rd National Biochemistry Congress, Adana / TURKEY] İÇİNDEKİLER SÖZLÜ SUNUM ÖZETLERİ MEME KANSERLİ HASTALARA AİT MALİNG VE BENİGN TÜMÖR DOKULARINDAN PARAOKSONAZ ENZİMİNİN SAFLAŞTIRILMASI; ENZİM ÜZERİNE AMPISILIN, SULBAKTAM VE STREPTOMISININ ETKE Nazan DEMIR 1 , Yaşar DEMİR 1 , Hayrunnisa NADAROGLU 2 , Belkız AYLU 3 , Asuman ÖZKAN 4 , M. Esref KABALAR 5 1 Mugla Universitesi, Fen Fakültesi, Kimya Bölümü, Muğla 2 Ataturk Universitesi, Erzurum Meslek Yüksekokulu, Gıda Teknolojisi Bölümü, Erzurum 3 Erzurum Bölge Eğitim ve Araştırma Hastanesi, Genel Cerrahi Bölümü, Erzurum 4 Erzurum Bölge Eğitim ve Araştırma Hastanesi, Tıbbi Biyokimya Bölümü, Erzurum 5 Erzurum Bölge Eğitim ve Araştırma Hastanesi, Patoloji Bölümü, Erzurum Paraoksonaz 1 (PON1), HDL ile ilişkili, öncelikli olarak LDL’yi oksidasyondan koruma gibi fizyolojik bir role sahip bir enzimdir. Ayrıca organofosfatları parçalaması nedeniyle detoksifikasyon reaksiyonlarında da, görev yapmaktadır. Son yıllarda büyük önem kazanmıştır. Meme kanseri ise, can kaybına sebep olabilen bir hastalık olup, bu çalışmada detoksifikasyonda görev alan PON enziminin meme kanseri teşhisi konmuş hastalardan elde edilen tümörden saflaştırılması, tanımlanması ve enzim üzerine bazı antibiyotiklerin etkisinin incelenmesi hedeflenmiştir. Bu çalışmada, meme kanseri hastalığı tanısı konulmuş 20 malign ve 20 benign tümör numunesi üzerinde çalışılmıştır ve benign tümör grubu bir çeşit kontrol grubu olarak kullanılmıştır. Çalışma iki bölümden oluşmuştur. İlk bölümde; 20 meme kanseri hastasına ait Maling tümör dokuları birleştirilmiş, Tritonx100 ile muamele edilerek parçalanmış ardından Sepharose-4B-L-tyrosine afinite kromatografisi tekniği uygulanarak PON 1 enzimi saflaştırılmıştır. Saf enzimin optimum sıcaklık, optimum pH, Vmax ve Km değerleri belirlenmiştir. Aynı saflaştırma prosedürü ve ölçümler 20 kişiye ait benign numuneler için de gerçekleştirilmiştir. Malign ve benign dokulardan saflaştırılan PON 1 enzimlerinin elektroforetik mobilitesine SDS-PAGE ile bakılmış ve bazı farklılıklar görülmüştür. Çalışmanın ikinci bölümünde ise,yaygın olarak kullanılan ampisilin sulbaktam ve streptomisin antibiyotiklerinin malign ve benign dokulardan saflaştırılan PON enzimi üzerine etkisi incelenmiştir. Üç etken maddenin de, meme kanserli hastalardan alınan malign ve benign dokulardan saflaştırılan PON enzimini benzer şeklide etkilediği belirlenmiştir. PURIFICATION OF PARAOXONASE ENZYME FROM MALIGNANT AND BENIGN TUMOR TISSUES; INVESTIGATION OF THE EFFECTS OF AMPICILLIN, SULBACTAM, AND STREPTOMYCIN ON ENZYME ACTIVITY Nazan DEMIR 1 , Yaşar DEMİR 1 , Hayrunnisa NADAROGLU 2 , Belkız AYLU 3 , Asuman ÖZKAN 4 , M. Esref KABALAR 5 1 Mugla University, Faculty of Science, Department of Chemistry, Mugla 2 Ataturk University, Erzurum Vocational School, Food Technology Department, Erzurum 3 Erzurum Regional Training and Research Hospital, Department of General Surgery, Erzurum 4 Erzurum Regional Training and Research Hospital, Department of Medical Biochemistry, Erzurum 5 Erzurum Regional Training and Research Hospital, Department of Pathology, Erzurum Paraoxonase 1 (PON1), is associated with HDL, LDL oxidation protection as a priority, such as an enzyme with a physiological role. In addition, PON is tasked to break down organophosphates in detoxification reactions. PON has gained importance in recent years. In breast cancer, a disease that can cause loss of life and in this study aimed to evaluate purification, characterization of PON enzyme involved in detoxification from diagnosed with breast cancer tumors from patients and the effects of some antibiotics on the enzyme. In this study, it was studied on the 20 benign and 20 malignant tumor samples which were diagnosed with breast cancer and benign tumor group was used as a kind of the control group. This research consists of two parts. The first section, 20 by malignant tumor tissues of breast cancer patients combined, tissues was divided by a treatment with Tritonx100, then PON 1 enzyme was purified by applying Sepharose-4B-L-tyrosine affinity chromatography technique. The optimum temperature, optimum pH, Vmax and Km values were determined for pure enzyme. The same purification procedure and the measurements were done in the 20 benign samples. PON 1 enzyme purified from malignant and benign tissues evaluated in electrophoretic mobility by SDS- PAGE and it was observed some differences. In the second part of the study, it was investigated the effect of sulbactam ampicillin and streptomycin antibiotics which are widely used on the purified PON enzyme activity. The three active ingredients were affected similar to the purified PON enzyme from the malignant and benign breast cancer tissues. CONTENTS ABSTRACTS OF ORAL PRESENTATIONS Turk J Biochem, 2011; 36 (S2) http://www.TurkJBiochem.com
Page 1 and 2:
XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES
Page 3 and 4:
Page 5 and 6:
Page 7 and 8:
Page 9 and 10:
Page 11 and 12:
Page 13 and 14:
Page 15 and 16:
Page 17 and 18:
Page 19 and 20:
Page 21 and 22:
Page 23 and 24:
Page 25 and 26:
Page 27 and 28:
Page 29 and 30:
Page 31 and 32:
Page 33 and 34:
Page 35 and 36:
Page 37 and 38:
Page 39 and 40:
Page 41 and 42:
Page 43 and 44:
Page 45 and 46:
Page 47 and 48:
Page 49 and 50: XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES
Page 99: XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES
Page 151 and 152:
Page 153 and 154:
Page 155 and 156:
Page 157 and 158:
Page 159 and 160:
Page 161 and 162:
Page 163 and 164:
Page 165 and 166:
Page 167 and 168:
Page 169 and 170:
Page 171 and 172:
Page 173 and 174:
Page 175 and 176:
Page 177 and 178:
Page 179 and 180:
Page 181 and 182:
Page 183 and 184:
Page 185 and 186:
Page 187 and 188:
Page 189 and 190:
Page 191 and 192:
Page 193 and 194:
Page 195 and 196:
Page 197 and 198:
Page 199 and 200:
Page 201 and 202:
Page 203 and 204:
Page 205 and 206:
Page 207 and 208:
Page 209 and 210:
Page 211 and 212:
Page 213 and 214:
Page 215 and 216:
Page 217 and 218:
Page 219 and 220:
Page 221 and 222:
Page 223 and 224:
Page 225 and 226:
Page 227 and 228:
Page 229 and 230:
Page 231 and 232:
Page 233 and 234:
Page 235 and 236:
Page 237 and 238:
Page 239 and 240:
Page 241 and 242:
Page 243 and 244:
Page 245 and 246:
Page 247 and 248:
Page 249 and 250:
Page 251 and 252:
Page 253 and 254:
Page 255 and 256:
Page 257 and 258:
Page 259 and 260:
Page 261 and 262:
Page 263 and 264:
Page 265 and 266:
Page 267 and 268:
Page 269 and 270:
Page 271 and 272:
Page 273 and 274:
Page 275 and 276:
Page 277 and 278:
Page 279 and 280:
Page 281 and 282:
Page 283 and 284:
Page 285 and 286:
Page 287 and 288:
Page 289 and 290:
Page 291 and 292:
Page 293 and 294:
Page 295 and 296:
Page 297 and 298:
Page 299 and 300:
Page 301 and 302:
Page 303 and 304:
Page 305 and 306:
Page 307 and 308:
Page 309 and 310:
Page 311 and 312:
Page 313 and 314:
Page 315 and 316:
Page 317 and 318:
Page 319 and 320:
Page 321 and 322:
Page 323 and 324:
Page 325 and 326:
Page 327 and 328:
Page 329 and 330:
Page 331 and 332:
Page 333 and 334:
Page 335 and 336:
Page 337 and 338:
Page 339 and 340:
Page 341 and 342:
Page 343 and 344:
Page 345 and 346:
Page 347:
show all

23. Ulusal Biyokimya Kongresi Ãzel SayÄ±sÄ± - TÃ¼rk Biyokimya Dergisi

Create successful ePaper yourself

Delete template?

Save as template?

23. Ulusal Biyokimya Kongresi Ãzel SayÄ±sÄ± - TÃ¼rk Biyokimya Dergisi