23. Ulusal Biyokimya Kongresi Ãzel SayÄ±sÄ± - TÃ¼rk Biyokimya Dergisi

More documents

Recommendations

Info

XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES‹ 29 Kasım - 2 Aralık 2011 Hilton Hotel - Adana 23. Ulusal Biyokimya Kongresi, Adana [23 rd National Biochemistry Congress, Adana / TURKEY] İÇİNDEKİLER P. 065 / HELİCOBACTER PYLORİ ÜREAZ BİYOSENSÖRÜNÜN HAZIRLANMASI VE KARAKTERİZASYONU Emine KARAKUŞ 1 , Bahar DİNDAR 1 , Fatih ABASIYANIK 2 , 1 Yıldız Teknik Üniversitesi, Kimya, İstanbul 2 Fatih Universitesi, Genetik ve Biyomühendislik, İstanbul P. 065 / PREPARATION AND CHARACTERIZATION OF HELYCOBACTER PYLORI UREASE BIOSENSOR Emine KARAKUŞ 1 , Bahar DİNDAR 1 , Fatih ABASIYANIK 2 , 1 Chemistry, Faculty of Arts and Science, Yıldız Technical University, Istanbul 2 Faculty of Engineering, Genetic ve Bioengineering, Fatih University, Istanbul CONTENTS Üre tayini, biyomedikal ve klinik uygulamalar için oldukça önemlidir. Kanda üre konsantrasyonunun artması ve idrarda azalması böbrek bozukluğunun önemli bir göstergesidir. Üre, özellikle böbrek hastalıklarında kanda gözlemlenebilen bir yan üründür. Toksik bir madde olan ürenin, özellikle kandaki miktarının kısa sürede analizi ve bu analizlerin ekonomik açıdan uygun olması çok önemlidir. Bu nedenlerden dolayı yeni üre biyosensörleri geliştirilmektedir. Amonyum iyonoforu olarak nonaktinin kullanıldığı polivinilklorür (PVC) amonyum membran elektrot yüzeyine Helicobacter pylori’den izole edilen üreaz enzimi immobilize edilerek yeni bir üre biyosensörü hazırlandı. Helicobacter pylori üreaz enzimi, kültür için alınan biyopsi örneği antrum büyük kurvatur hücre ekstraktından izole edildi. Hazırlanan üre biyosensörüne pH’nın, tampon konsantrasyonu ve sıcaklığın etkisi incelenmiş ve sırası ile 6,0, 5 mM and 25oC olarak bulunmuştur. Ayrıca üre elektroduna üre konsantrasyonu, karıştırma hızı ve enzim immobilizasyon yöntemi de belirlenmiştir. Biyosensörün lineer çalışma aralığı 1x10-5 M ve 1x10-2M arasındadır ve bu aralıkta Nernstian’a yakın cevap göstermektedir. Helicobacter pylori ve Jack bean üreaz enzimleri ile belirtilen şekilde hazırlanan üre biyosensörlerinin analitik parametreleri çok iyidir: yüksek duyarlılık, yüksek dinamik kararlılık ve 2 ay depolama kararlılığı ve cevap zamanı ise 1-2 dakika arasındadır. Helicobacter pylori üreaz biyosensörünün analitik özellikleri ayrıntılı olarak incelendikten sonra, aynı şartlarda Jack bean üreaz biyosensörü ile elde edilen sonuçlarla karşılaştırıldı. İnsan serumunda üre miktarının her iki biyosensör ile hızlı bir şekilde belirlenebildiği görüldü. Urea determination is very important for biomedical and clinical application. The increase in blood and decrease in urine of urea is primer indicator of kidney disfunction. Urea takes part in kidney patiens’ urines and toksic for kidney patients. Analysis of urea, a toxic substance in blood, must be measured shortly and cheap. Because of these reasons, new urea sensors have been developed.A new urea biosensor was prepared by immobilizing urease enzyme isolated from Helicobacter pylori on poly(vinylchloride) (PVC) ammonium membrane electrode by using nonactine as an ammonium-ionophore. The urease enzyme of Helicobacter pylori was isolated from biopsy sample obtained from antrum big curvature cell extracts. The effect of pH, buffer concentration and temperature for the biosensor prepared with urease from Helicobacter pylori were obtained as 6,0, 5 mM and 25oC, respectively. We also investigated urease concentration, stirring rate and enzyme immobilization procedures on the response to urea of the enzyme electrode. The linear working range of the biosensor extends from 1x10-5 to 1x10-2M and they showed an apparent Nernstian response within this range. Urea enzyme electrodes prepared with urease enzymes obtained from Helicobacter pylori and Jack bean based on PVC membrane ammoniumselective electrode showed very good analytical parameters: high sensitivity, dinamic stability over 2 months with less decrease of sensitivity, response time 1-2 minutes. The analytical characteristics were investigated and were compared those of the urea biosensor prepared with urease enzyme isolated from Jack bean prepared at same conditions. Urea amounts in human serum were also determined with both biosensor Turk J Biochem, 2011; 36 (S2) http://www.TurkJBiochem.com
XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES‹ 29 Kasım - 2 Aralık 2011 Hilton Hotel - Adana 23. Ulusal Biyokimya Kongresi, Adana [23 rd National Biochemistry Congress, Adana / TURKEY] İÇİNDEKİLER P. 066 / ZAYIF MANYETİK ALAN ARACILIĞI İLE ADENOSİN DEAMİNAZ VE KSANTİN OKSİDAZ KATALİTİK AKTİVİTELERİNİN REGÜLASYONU: BİR IN VITRO ÇALIŞMA Kadir BATCİOGLU 1 , Nevzat BAYRİ 2 , A.Burcin UYUMLU 1 , Basri SATİLMİS 1 , Selcuk ATALAY 2 , Metin DOĞAN 3 , Hakan DEMİRTAS 4 P. 066 / REGULATION OF CATALYTIC ACTIVITY OF ADENOSINE DEAMINASE AND XANTHINE OXIDASE VIA WEAK MAGNETIC FIELD: AN IN VITRO STUDY Kadir BATCİOGLU 1 , Nevzat BAYRİ 2 , A.Burcin UYUMLU 1 , Basri SATİLMİS 1 , Selcuk ATALAY 2 , Metin DOĞAN 3 , Hakan DEMİRTAS 4 CONTENTS 1 İnönü Üniversitesi, Temel Eczacılık Bilimleri, Malatya 2 İnönü Üniversitesi, Fizik, Malatya 3 İnönü Üniversitesi Tıp Fakültesi, Dahili Tıp Bilimleri, Malatya 4 Public Health, University of Chicago, Biostatistics, USA 1 Faculty of Pharmacy, İnönü Üniversitesi, Malatya 2 Physics, İnönü Üniversitesi, Malatya 3 Faculty of Medicine, İnönü University, Malatya 4 Public Health, University of Chicago, Biostatistics, USA Bu çalışmada, pürin katabolize edici sistem enzimlerinden adenosine deaminaz (ADA) ve ksantion oksidaz (XOD) enzim aktiviteleri üzerine zayıf manyetik alan etkisi in vitro olarak incelendi. 50 Hz uniform manyetik alan oluşturuldu ve oluşturulan manyetik alanın büyüklüğü 5,8 mT da sabit tutuldu. Manyetik alan içinde ve dışında, zamanla ADA enzim aktivitesinde gerçekleşen değişim önemli ölçüde farklıydı. Manyetik alan, manyetik alan yokluğundaki ortama kıyasla ADA enzim aktivitesinde daha keskin bir azalmaya neden oldu. Diğer yandan, manyetik alan XOD enzim aktivitesinde ise önemli ölçüde artışa neden oldu. Gözlenen artışın büyük bir bölümü ilk dakikalarda gerçekleşti ve sonrasında küçük artışlarla devam etti. Manyetik alan dışında ise dikkate değer bir değişim gözlenmedi. Bu noktada, elde ettiğimiz bulgular doğrultusunda zayıf manyetik alanın enzimatik sistemleri etkilediğini ve bazı fizyolojik proseslerin in vivo regülasyonunda zaman ve doz kontrollü olarak kullanılabileceğini ileri sürebiliriz. In this study, the effect of weak magnetic field (MF) on the purine catabolyzing system enzymes adenosine deaminase (ADA) and xanthine oxidase (XOD) activities were investigated in vitro. 50 Hz uniform magnetic field was generated, and the magnitude of the field was kept constant to be 5,8 mT. Changes in ADA enzyme activity over time were significantly different in and out of the magnetic field. The magnetic field caused a steeper decline in ADA enzyme activity compared to the situation where no magnetic field is present. On the other hand, the magnetic field caused a significant increase in XOD enzyme activity, The big part of this increase occured in the early minutes and it continued with small increases. There was no considerable differential effect out of the magnetic field. At this point, according to our findings, we can suggest that a weak MF affects enzymatic systems, and it may be used in time -and dosecontrolled manner for regulation of some physiological processes in vivo. Turk J Biochem, 2011; 36 (S2) http://www.TurkJBiochem.com
Page 1 and 2:
XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES
Page 3 and 4:
Page 5 and 6:
Page 7 and 8:
Page 9 and 10:
Page 11 and 12:
Page 13 and 14:
Page 15 and 16:
Page 17 and 18:
Page 19 and 20:
Page 21 and 22:
Page 23 and 24:
Page 25 and 26:
Page 27 and 28:
Page 29 and 30:
Page 31 and 32:
Page 33 and 34:
Page 35 and 36:
Page 37 and 38:
Page 39 and 40:
Page 41 and 42:
Page 43 and 44:
Page 45 and 46:
Page 47 and 48:
Page 49 and 50:
Page 51 and 52:
Page 53 and 54:
Page 55 and 56:
Page 57 and 58:
Page 59 and 60:
Page 61 and 62:
Page 63 and 64:
Page 65 and 66:
Page 67 and 68:
Page 69 and 70:
Page 71 and 72:
Page 73 and 74:
Page 75 and 76:
Page 77 and 78:
Page 79 and 80:
Page 81 and 82:
Page 83 and 84:
Page 85 and 86:
Page 87 and 88:
Page 89 and 90:
Page 91 and 92:
Page 93 and 94:
Page 95 and 96:
Page 97 and 98:
Page 99 and 100:
Page 101 and 102:
Page 103 and 104:
Page 105 and 106:
Page 107 and 108:
Page 109 and 110:
Page 111 and 112:
Page 113 and 114:
Page 115 and 116:
Page 117 and 118:
Page 119 and 120:
Page 121 and 122:
Page 123 and 124:
Page 125 and 126:
Page 127 and 128:
Page 129 and 130:
Page 131 and 132:
Page 133 and 134:
Page 135 and 136:
Page 137 and 138:
Page 139 and 140:
Page 141 and 142: XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES
Page 191: XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES
Page 243 and 244:
Page 245 and 246:
Page 247 and 248:
Page 249 and 250:
Page 251 and 252:
Page 253 and 254:
Page 255 and 256:
Page 257 and 258:
Page 259 and 260:
Page 261 and 262:
Page 263 and 264:
Page 265 and 266:
Page 267 and 268:
Page 269 and 270:
Page 271 and 272:
Page 273 and 274:
Page 275 and 276:
Page 277 and 278:
Page 279 and 280:
Page 281 and 282:
Page 283 and 284:
Page 285 and 286:
Page 287 and 288:
Page 289 and 290:
Page 291 and 292:
Page 293 and 294:
Page 295 and 296:
Page 297 and 298:
Page 299 and 300:
Page 301 and 302:
Page 303 and 304:
Page 305 and 306:
Page 307 and 308:
Page 309 and 310:
Page 311 and 312:
Page 313 and 314:
Page 315 and 316:
Page 317 and 318:
Page 319 and 320:
Page 321 and 322:
Page 323 and 324:
Page 325 and 326:
Page 327 and 328:
Page 329 and 330:
Page 331 and 332:
Page 333 and 334:
Page 335 and 336:
Page 337 and 338:
Page 339 and 340:
Page 341 and 342:
Page 343 and 344:
Page 345 and 346:
Page 347:
show all

23. Ulusal Biyokimya Kongresi Ãzel SayÄ±sÄ± - TÃ¼rk Biyokimya Dergisi

Create successful ePaper yourself

Delete template?

Save as template?

23. Ulusal Biyokimya Kongresi Ãzel SayÄ±sÄ± - TÃ¼rk Biyokimya Dergisi