23. Ulusal Biyokimya Kongresi Özel Sayısı - Türk Biyokimya Dergisi

XXIII. ULUSAL B‹YOK‹MYA KONGRES‹
29 Kasım - 2 Aralık 2011
Hilton Hotel - Adana
23. Ulusal Biyokimya Kongresi, Adana [23 rd National Biochemistry Congress, Adana / TURKEY]
İÇİNDEKİLER
SÖZLÜ SUNUM ÖZETLERİ
MEME KANSERLİ HASTALARA AİT MALİNG VE BENİGN TÜMÖR
DOKULARINDAN PARAOKSONAZ ENZİMİNİN SAFLAŞTIRILMASI;
ENZİM ÜZERİNE AMPISILIN, SULBAKTAM VE STREPTOMISININ
ETKE
Nazan DEMIR 1 , Yaşar DEMİR 1 , Hayrunnisa NADAROGLU 2 , Belkız AYLU 3 ,
Asuman ÖZKAN 4 , M. Esref KABALAR 5
1 Mugla Universitesi, Fen Fakültesi, Kimya Bölümü, Muğla
2 Ataturk Universitesi, Erzurum Meslek Yüksekokulu, Gıda Teknolojisi Bölümü,
Erzurum
3 Erzurum Bölge Eğitim ve Araştırma Hastanesi, Genel Cerrahi Bölümü,
Erzurum
4 Erzurum Bölge Eğitim ve Araştırma Hastanesi, Tıbbi Biyokimya Bölümü,
Erzurum
5 Erzurum Bölge Eğitim ve Araştırma Hastanesi, Patoloji Bölümü, Erzurum
Paraoksonaz 1 (PON1), HDL ile ilişkili, öncelikli olarak LDL’yi oksidasyondan
koruma gibi fizyolojik bir role sahip bir enzimdir. Ayrıca organofosfatları parçalaması
nedeniyle detoksifikasyon reaksiyonlarında da, görev yapmaktadır. Son yıllarda büyük
önem kazanmıştır. Meme kanseri ise, can kaybına sebep olabilen bir hastalık olup, bu
çalışmada detoksifikasyonda görev alan PON enziminin meme kanseri teşhisi konmuş
hastalardan elde edilen tümörden saflaştırılması, tanımlanması ve enzim üzerine
bazı antibiyotiklerin etkisinin incelenmesi hedeflenmiştir. Bu çalışmada, meme
kanseri hastalığı tanısı konulmuş 20 malign ve 20 benign tümör numunesi üzerinde
çalışılmıştır ve benign tümör grubu bir çeşit kontrol grubu olarak kullanılmıştır.
Çalışma iki bölümden oluşmuştur. İlk bölümde; 20 meme kanseri hastasına ait
Maling tümör dokuları birleştirilmiş, Tritonx100 ile muamele edilerek parçalanmış
ardından Sepharose-4B-L-tyrosine afinite kromatografisi tekniği uygulanarak PON
1 enzimi saflaştırılmıştır. Saf enzimin optimum sıcaklık, optimum pH, Vmax ve Km
değerleri belirlenmiştir. Aynı saflaştırma prosedürü ve ölçümler 20 kişiye ait benign
numuneler için de gerçekleştirilmiştir. Malign ve benign dokulardan saflaştırılan
PON 1 enzimlerinin elektroforetik mobilitesine SDS-PAGE ile bakılmış ve bazı
farklılıklar görülmüştür. Çalışmanın ikinci bölümünde ise,yaygın olarak kullanılan
ampisilin sulbaktam ve streptomisin antibiyotiklerinin malign ve benign dokulardan
saflaştırılan PON enzimi üzerine etkisi incelenmiştir. Üç etken maddenin de, meme
kanserli hastalardan alınan malign ve benign dokulardan saflaştırılan PON enzimini
benzer şeklide etkilediği belirlenmiştir.
PURIFICATION OF PARAOXONASE ENZYME FROM MALIGNANT
AND BENIGN TUMOR TISSUES; INVESTIGATION OF THE EFFECTS
OF AMPICILLIN, SULBACTAM, AND STREPTOMYCIN ON ENZYME
ACTIVITY
Nazan DEMIR 1 , Yaşar DEMİR 1 , Hayrunnisa NADAROGLU 2 , Belkız AYLU 3 ,
Asuman ÖZKAN 4 , M. Esref KABALAR 5
1 Mugla University, Faculty of Science, Department of Chemistry, Mugla
2 Ataturk University, Erzurum Vocational School, Food Technology
Department, Erzurum
3 Erzurum Regional Training and Research Hospital, Department of General
Surgery, Erzurum
4 Erzurum Regional Training and Research Hospital, Department of Medical
Biochemistry, Erzurum
5 Erzurum Regional Training and Research Hospital, Department of Pathology,
Erzurum
Paraoxonase 1 (PON1), is associated with HDL, LDL oxidation protection as a
priority, such as an enzyme with a physiological role. In addition, PON is tasked
to break down organophosphates in detoxification reactions. PON has gained
importance in recent years. In breast cancer, a disease that can cause loss of life
and in this study aimed to evaluate purification, characterization of PON enzyme
involved in detoxification from diagnosed with breast cancer tumors from patients
and the effects of some antibiotics on the enzyme. In this study, it was studied on
the 20 benign and 20 malignant tumor samples which were diagnosed with breast
cancer and benign tumor group was used as a kind of the control group. This research
consists of two parts. The first section, 20 by malignant tumor tissues of breast
cancer patients combined, tissues was divided by a treatment with Tritonx100,
then PON 1 enzyme was purified by applying Sepharose-4B-L-tyrosine affinity
chromatography technique. The optimum temperature, optimum pH, Vmax and
Km values were determined for pure enzyme. The same purification procedure and
the measurements were done in the 20 benign samples. PON 1 enzyme purified
from malignant and benign tissues evaluated in electrophoretic mobility by SDS-
PAGE and it was observed some differences. In the second part of the study, it
was investigated the effect of sulbactam ampicillin and streptomycin antibiotics
which are widely used on the purified PON enzyme activity. The three active
ingredients were affected similar to the purified PON enzyme from the malignant
and benign breast cancer tissues.
CONTENTS
ABSTRACTS OF ORAL PRESENTATIONS
Turk J Biochem, 2011; 36 (S2)
http://www.TurkJBiochem.com