Funktionelle Analyse von Proteinen der Gpr1/Fun34/yaaH ...
Funktionelle Analyse von Proteinen der Gpr1/Fun34/yaaH ...
Funktionelle Analyse von Proteinen der Gpr1/Fun34/yaaH ...
Sie wollen auch ein ePaper? Erhöhen Sie die Reichweite Ihrer Titel.
YUMPU macht aus Druck-PDFs automatisch weboptimierte ePaper, die Google liebt.
Potentielle Modifizierungsorte und Familienmotiv <strong>von</strong> Ycr010cp<br />
Anlagen<br />
MSDKEQTSGN TDLENAPAGY YSSHDNDVNG VAEDERPSHD SLGKIYTGGD NNEYIYIGRQ<br />
KFLKSDLYQA FGGTLNPGLA PAPVHKFANP APLGLSAFAL TTFVLSMFNA RAQGITVPNV VVGCAM-<br />
FYGG LVQLIAGIWE IALENTFGGT ALCSYGGFWL SFAAIYIPWF GILEAYEDNE SDLNNALGFY<br />
LLGWAIFTFG LTVCTMKSTV MFFLLFFLLA LTFLLLSIGH FANRLGVTRA GGVLGVVVAF IAWYNAY-<br />
AGV ATKQNSYVLA RPFPLPSTER VIF<br />
GPR1/FUN34/<strong>yaaH</strong>-Familienmotiv: NPAPLGLSAF<br />
Proteinkinase A-Phosphorylierungsort: ERPSHDS (35-41)<br />
Caseinkinase I-Phosphorylierungsort: SGNTDLE (8-14) SHDSLGK (38-44)<br />
Caseinkinase II-Phosphorylierungsort: SGNTDLE (8-14)<br />
Polo-like-Kinase-Phosphorylierungsort: LENTFGG (143-149)<br />
GSK3-Phosphorylierungsort: KEQTSGNT (4-11) AIFTFGLT (195-202)<br />
ALTTFVLS (99-106) TVCTMKST (202-209)<br />
LENTFGGT (143-150) GVATKQNS (259-266)<br />
FGGTALCS (147-154)<br />
N-Glycosylierungsort: DNESDL (178-183)<br />
FHA-Domäne: TFVL (102-105) TFLL (222-225)<br />
TFGL (198-201)<br />
Motiv für Interaktion mit AP (Adapter Protein): YIYI (54-57) YGGF (155-158)<br />
YQAF (68-71) YAGV (257-260)<br />
YGGL (128-131)<br />
Abb. 63: Potentielle Modifizierungsorte und Familienmotiv <strong>der</strong> <strong>Gpr1</strong>/<strong>Fun34</strong>/<strong>yaaH</strong>-Proteinfamilie<br />
<strong>von</strong> Ycr010cp. Grau unterlegt sind potentiell membranspannende Domänen,<br />
die mit dem Programm HMMTOP (http://www.enzim.hu/hmmtop/) ermittelt<br />
wurden.<br />
Potentielle Modifizierungsorte und Familienmotiv <strong>von</strong> Ydr384cp<br />
MTSSASSPQD LEKGVNTLEN IETLPQQGSI AGVSQGFPNI QEIYSDRDFI TLGSSTYRRR<br />
DLLNALDRGD GEEGNCAKYT PHQFANPVPL GLASFSLSCL VLSLINANVR GVTDGKWALS<br />
LFMFFGGAIE LFAGLLCFVI GDTYAMTVFS SFGGFWICYG YGLTDTDNLV SGYTDPTMLN<br />
NVIGFFLAGW TVFTFLMLMC TLKSTWGLFL LLTFLDLTFL LLCIGTFIDN NNLKMAGGYF<br />
GILSSCCGWY SLYCSVVSPS NSYLAFRAHT MPNAP<br />
GPR1/FUN34/<strong>yaaH</strong>-Familienmotiv: NPVPLGLASF (86-95)<br />
Caseinkinase I-Phosphorylierungsort: SSASSPQ (3-9) SGYTDPT (171-177)<br />
SASSPQD (4-10) SVVSPSN (255-261)<br />
Polo-like-Kinase-Phosphorylierungsort: TDPTMLN (174-180) LDLTFLL (215-221)<br />
GSK3-Phosphorylierungsort: DFITLGSS (48-55) LMCTLKST (198-205)<br />
GLASFSLS (91-98) GWYSLYCS (248-255)<br />
IGDTYAMT (140-147) SVVSPSNS (255-262)<br />
YAMTVFSS (144-151)<br />
MAPK-Phosphorylierungsort: SSASSPQD (4-10) (siehe Caseinkinase I)<br />
AKYTPHQ (77-83)<br />
SVVSPSN (255-261) (siehe Caseinkinase I)<br />
FHA-Domäne: TSSA (2-5) TWGL (205-208)<br />
TDNL (166-169) TFLL (218-221)<br />
Motiv für Interaktion mit AP (Adapter Protein): YFGI (239-242) YLAF (263-266)<br />
YCSV (253-256)<br />
Cyclin-Erkennungsort: RDLL (60-63)<br />
Erkennungsort für 14-3-3 Proteine: RAHTMP (267-272)<br />
WW-Domäne (Klasse IV): SASSPQ (4-9)<br />
AKYTPH (77-82) (siehe MAPK)<br />
SVVSPS (255-260)<br />
Abb. 64: Potentielle Modifizierungsorte und Familienmotiv <strong>der</strong> <strong>Gpr1</strong>/<strong>Fun34</strong>/<strong>yaaH</strong>-Proteinfamilie<br />
<strong>von</strong> Ydr384cp. Grau unterlegt sind potentiell membranspannende Domänen,<br />
die mit dem Programm HMMTOP (http://www.enzim.hu/hmmtop/) ermittelt wurden.<br />
154
Change language