Funktionelle Analyse von Proteinen der Gpr1/Fun34/yaaH ...
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Ergebnisse<br />
Mit Hilfe verschiedener, im Internet zur Verfügung stehen<strong>der</strong> Programme wurden die voraussichtlichen<br />
Topologien <strong>von</strong> Ycr01cp, Ydr384cp und Ynr002cp ermittelt (Tab. 13).<br />
Tab. 13: Verschiedene Topologiemodelle <strong>der</strong> <strong>Gpr1</strong>p-Orthologen in S. cerevisiae. Es sind<br />
jeweils die Anzahl <strong>der</strong> vorhergesagten Transmembranhelices angegeben.<br />
Programm Ycr010cp Ydr384cp Ynr002cp<br />
TMHMM 1 5 Helices 6 Helices 5 Helices<br />
HMMTOP 2 6 Helices 6 Helices 6 Helices<br />
TMpred 3 (N-Term innen)* 5 Helices 6 Helices 6 Helices<br />
TMpred (N-Term außen)* 6 Helices 6 Helices 6 Helices<br />
TopPred2 4 5 Helices 6 Helices 5 Helices<br />
DAS (cutoff 1,7) 5 6 Helices 7 Helices 6 Helices<br />
DAS (cutoff 2,2) 6 Helices 4 Helices 6 Helices<br />
PSORT II 6 6 Helices 4 Helices 6 Helices<br />
* Unterstrichen wurde die bei diesem Programm favorisierte Orientierung <strong>der</strong> Proteine.<br />
Verschiedene Programme sagen unterschiedlich viele Membrandomänen voraus, in den<br />
meisten Fällen werden allerdings sechs membranspannende Domänen favorisiert. Eine<br />
Son<strong>der</strong>stellung nimmt Ydr284cp ein. Für dieses Protein werden vier bis sieben Membrandomänen<br />
vorhergesagt. Die Aminosäurebereiche, welche die Membrandomänen bilden, sind in<br />
den Anlagen aufgelistet.<br />
Eine <strong>Analyse</strong> <strong>von</strong> <strong>Gpr1</strong>p und dessen Orthologen in S. cerevisiae mit dem Programm SignalP<br />
V1.1 (CBS-Datenbank) 7 ergab keine Signalpeptidsequenzen in diesen <strong>Proteinen</strong>.<br />
Die Aminosäuresequenzen <strong>der</strong> <strong>Gpr1</strong>p-Orthologen in S. cerevisiae wurde mit Hilfe des<br />
ScanProsite 8 -Programms bzw. dem ELM-Server 9 (Eucaryotic Linear Motif resource for functional<br />
sites) auf potentielle Modifizierungsorte untersucht. Die Ergebnisse des ScanProsite-<br />
Programms sind in Abb. 6, Abb. 7 und Abb. 8 dargestellt. In den Anlagen befinden sich die<br />
Darstellungen <strong>der</strong> Modifizierungsorte, die durch den ELM-Server ermittelt wurden. Es wurden<br />
mögliche Orte für Phosphorylierungen, Glycosylierungen, Myristylierungen, Sulfonierungen<br />
und Interaktionen identifiziert.<br />
1 http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM-2.0/<br />
2 http://www.enzim.hu/hmmtop/<br />
3 http://www.ch.embnet.org/software/TMPRED_form.html (unterstrichen: bevorzugte Orientierung)<br />
4 http://bioweb.pasteur.fr/seqanal/interfaces/toppred.html<br />
5 http://www.sbc.su.se/~miklos/DAS/<br />
6 http://psort.ims.u-tokyo.ac.jp/form2.html<br />
7 http://www.cbs.dtu.dk/SignalP/<br />
8 http://us.expasy.org/cgi-bin/prosite<br />
9 http://elm.eu.org<br />
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