Ergebnisbericht 2010/11 - Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung

58 SONDERBEITRÄGE | Magnetische Kernresonanzspektroskopie, ein wichtiges Instrument im Arsenal der Technologieplattform
ansetzt. Diese Struktur wird dann an die endgültige Helix
(α3) gekoppelt, die nur schwache Wechselwirkungen mit
der Membran aufweist. Eine derartige Struktur ist mit der
Ionenkanalaktivität des N-Terminus, der Wechselwirkung
des C-Terminus mit der zytoplasmatischen Domain von CD4
sowie mit den Anforderungen der phosphorylierten Vpu für
diese Funktion kompatibel. Ähnliche Untersuchungen
lieferten Erkenntnisse über die Struktur des HIV-1-Sekundärhilfsproteins
Vpr wobei erst vor kurzem die ungewöhnliche
Wechselwirkung mit einem Hostprotein, dem Zyklophilin
A, bekannt geworden ist.
aktive Stelle aktive Stelle
Große Proteine und Röntgenkompatibilität Es stellt sich
hier die Frage, inwiefern es mit Hilfe der NMR-Spektroskopie
möglich ist, Strukturdaten auch für größere Proteine zu
gewinnen. Und ob die in Lösung ermittelten Strukturen
auch mit denen kompatibel sind, die durch den Einsatz der
Festkörper-Röntgenkristallographie ermittelt wurden.
Grundsätzlich können beide Fragen mit „Ja“ beantwortet
werden. Forschungslaboratorien, wie beispielsweise die
Proteinproben-Produktionsanlage am HZI, können heute
unter Verwendung rekombinanter Verfahren doppelt
markierte 15 N, 13 C-Proteine herstellen, die für eine mehr-
Abb. 8. Vergleich der NMR- und Röntgenbilder des Tryparedoxin (A & B), Oberfl ächenmodell, das die Ligandenbindungsstellen
zeigt (C & D)