THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

Synthèse bibliographique
V. Fonctions des amines biogènes : les amines biogènes impliquées
dans la résistance au stress acide et la production d’énergie
métabolique
Les bactéries possèdent plusieurs systèmes pour transporter de l’énergie (Konings et
al, 1997). Les systèmes de transport primaires regroupent les systèmes de transfert d’électrons
et les ATPases F0-F1. Le gradient électrochimique d’un ion particulier exerce une force sur
ces ions qui est appelée force proton-motrice (pmf) ou force sodium-motrice (smf). Les
systèmes de transfert d’électrons liés à la membrane sont principalement responsables de la
génération de ces forces, chez les bactéries utilisant la lumière ou l’énergie redox.
Mais chez les bactéries lactiques, la force proton-motrice est impliquée dans les
processus de transports secondaires. Les systèmes de transports secondaires convertissent les
énergies électro-chimiques d’un soluté à l’autre. Ils sont classés en trois groupes : les uniports,
les symports et les antiports. Dans le cas de la production d’amines biogènes, un acide aminé
pénètre à l’intérieur de la cellule en même temps que l’amine biogène est exclue vers le
milieu extracellulaire; il s’agit donc d’un antiport. Outre la production d’amines biogènes,
d’autres exemples de décarboxylation et d’échange génèrent de l’énergie métabolique. En
effet l’échange malate/lactate lors des fermentations malolactiques a été étudié chez
Lactococcus lactis (Poolman et al, 1991). Ainsi que l’échange citrate/lactate chez
Leuconostoc mesenteroides (Marty et al, 1995, 1996).
Chez L. brevis (Wolken et al, 2006), le transporteur TyrP, qui intervient dans
l’échange tyrosine/ tyramine, a été exprimé chez L. lactis et son fonctionnement a été
caractérisé soit en cellules entières ou à l’aide de membrane RSO (rignht-side out membrane
vesicles). TyrP peut fonctionner comme uniport pour le passage de la tyrosine vers le milieu
intracellulaire, mais le transporteur catalyse l’échange tyrosine/ tyramine plus efficacement
que le transport unidirectionnel (Figure 5). Les auteurs ont également analysé la spécificité de
substrat de TyrP. L’amine et le phényl avec le groupe hydroxyl en para sont les sites
d’interactions les plus importants avec le transporteur. La génération d’une force proton-
motrice ainsi que l’implication de la voie de la tyrosine décarboxylase dans la résistance au
stress acide ont également été étudiées chez Enterococcus faecium (Pereira et al, 2009).
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