THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

a b
Synthèse bibliographique
portant le groupe pyruvoyl en N-terminal, dérivé de la sérine 82, et une sous unité β. Le
clivage de l’unité π est catalysé par HdcB (Trip et al, 2011).
Figure 10. a) Structure cristallographique de l’histidine décarboxylase de Lactobacillus
30a à 3.0 Angstroms (Parks et al, 1985 ; Gallagher et al, 1989)). b) Structure
cristallographique de l’ornithine décarboxylase de Lactobacillus 30a à une résolution de
3.0 Angstroms (Momany et al, 1995).
B. L’ornithine décarboxylase
L’ornithine décarboxylase est une enzyme appartenant à la super famille des Aspartate
Aminotransférases (AAT). Une caractéristique de ces enzymes est qu’elle présente un site de
liaison au cofacteur PLP. L’ODC est donc une enzyme PLP-dépendante. Tout comme pour
l’histidine décarboxylase, la majorité des études sur l’ornithine décarboxylase ont été
effectuées chez Lactobacillus 30a (Guirard & Snell, 1980). La structure cristallographique de
cette enzyme a été réalisée (Momany et al, 1995) et révèle que l’enzyme est constituée de six
dimères (Figure 10). L’enzyme active est sous forme d’un dodécamère de 10 6 Da. Chaque
monomère se compose de cinq domaines :
- Le domaine N-terminal, également appelé « wing domain ». Les deux « wing
domain » de chaque dimère se projettent au centre du dodécamère et contribuent à sa
stabilisation.
- Le « linker domain » constitue le second domaine.
49