THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

Synthèse bibliographique
Le cluster agDI de L. brevis IOEB 9809 a la particularité de faire partie du même
locus que la voie TyrDC. Le locus contenant les gènes de la voie TyrDC et AgDI a été
retrouvé dans six espèces de lactobacilles ainsi que chez Pediococcus parvulus, ce qui permet
de penser que les gènes de la voie AgDI sont également transférés horizontalement et font
partie du même îlot génétique que les gènes de la voie TyrDC.
Chez L. brevis ATCC 367 (Makarova et al, 2006), les gènes impliqués dans la
fermentation malolactique font eux aussi partie du locus. Il est donc possible que ces trois
clusters localisés sur une même région chromosomique fassent partie d’un îlot génétique. Le
regroupement génétique de ces trois voies cataboliques impliquées dans la résistance au stress
acide et/ ou la génération d’énergie métabolique, procure de toute évidence un avantage aux
bactéries lactiques.
XII. Structure biochimique des décarboxylases
A. L’histidine décarboxylase
Parmi les décarboxylases étudiées et impliquées dans la formation d’amines biogènes
chez les bactéries lactiques, l’histidine décarboxylase est de loin l’enzyme la mieux
caractérisée.
La décarboxylation de l’histidine est réalisée par deux types d’HDC utilisant différents
groupes prosthétiques au sein de leur site catalytique. On distingue les histidines
décarboxylases dépendantes du pyridoxal-5-phosphate chez les bactéries à Gram négatif et les
mammifères (Wu et al, 2008), et les histidines décarboxylases fonctionnant avec un groupe
pyruvoyl chez les bactéries à Gram positif (van Poelje & Snell, 1990). Les protéines HDC de
Lactobacillus 30a (Parks et al, 1985), L. buchneri et Clostridium perfringens (Recsei et al,
1983), ainsi que O. oeni (Coton et al, 1998b) ont été purifiées. L’analyse cristallographique de
ces dernières (Figure 10) révèlent qu’elles présentent toutes la même structure ce qui coincide
avec le fort pourcentage d’identité des séquences peptidiques (Landete et al, 2008c).
L’enzyme fonctionnelle est organisée en un hexamère constitué de six chaînes α et six chaînes
β (α6β6). Au préalable, une proenzyme inactive, appelée π6, est synthétisée. Chaque chaîne π
est clivée entre les sérines 81 et 82 avec une perte d’ammonium pour donner une sous unité α,
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