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THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

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Synthèse bibliographique<br />

Figure 5. Décarboxylation <strong>de</strong> la tyrosine en tyramine chez Lactobacillus brevis.<br />

Dans le cas <strong>de</strong> la formation <strong>de</strong> tyramine, le quatrième gène <strong>de</strong> l’opéron co<strong>de</strong> pour un<br />

échangeur Na + /H + (Cf. paragraphe XI C), qui serait aussi impliqué dans la lutte contre le<br />

stress aci<strong>de</strong>. Plus précisément, les ions Na + auraient un rôle dans la voie <strong>de</strong> décarboxylation<br />

<strong>de</strong> la tyrosine. En effet, il a été montré que les cellules <strong>de</strong> E. faecalis E17 (Pereira et al, 2009),<br />

immergées dans un tampon <strong>de</strong> phosphate <strong>de</strong> sodium à pH 4,5, étaient capables <strong>de</strong> maintenir<br />

un pH intracellulaire plus haut (pH 5,7) que les cellules reprises dans un tampon <strong>de</strong> phosphate<br />

<strong>de</strong> potassium (pH 5,5). La présence <strong>de</strong> l’échangeur catalyserait l’assimilation d’un ion Na +<br />

avec la sortie d’un ion H + . Ainsi, bien qu’électriquement neutre, cet échange pourrait<br />

augmenter la capacité à exclure <strong>de</strong>s protons. De plus, au niveau électrogénique, l’entrée <strong>de</strong><br />

Na + compenserait la sortie <strong>de</strong> tyramine chargée positivement.<br />

L’échange histidine/ histamine a été étudié chez Lactobacillus buchneri ST2A<br />

(Molenaar et al, 1993), isolé du fromage, à partir <strong>de</strong> vésicules membranaires. Là encore, la<br />

décarboxylation <strong>de</strong> l’histidine en histamine et le transport par un antiport, génèrent un<br />

gradient <strong>de</strong> pH (alcalin à l’intérieur) et un potentiel électrique <strong>de</strong> membrane (négatif à<br />

l’intérieur). L’échange entre l’aci<strong>de</strong> aminé précurseur et l’amine biogène est stimulé par un<br />

potentiel électrique positif à l’intérieur (Figure 6).<br />

Contrairement au transport <strong>de</strong> l’histamine et <strong>de</strong> la tyramine, il n’existe pas <strong>de</strong> données<br />

sur le transport <strong>de</strong> la cadavérine chez les bactéries lactiques. Mais le transporteur CadB a été<br />

étudié chez E. coli (Soksawatmaekhin et al, 2004). Le gène cadB est en opéron avec cadA<br />

codant la lysine décarboxylase. A pH neutre, CadB fonctionne comme un symport: la<br />

cadavérine ainsi qu’un proton H + rentrent dans la cellule pour stimuler la croissance. Alors<br />

qu’à pH aci<strong>de</strong>, la lysine présente dans le milieu extracellulaire est consommée et échangée<br />

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