THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

Table des figures
Table des figures
Figure 1. Les changements biochimiques intervenant lors de la FML et au niveau métabolique
chez O. oeni (Bartowsky, 2005). La flèche rouge indique où se situe le sujet d’étude. ........... 17
Figure 2. Conversion de l’acide L-malique en acide L-lactique chez O. oeni. MleP intervient
dans le transport de l’acide L-malique et l’enzyme malolactique MleA est impliquée dans sa
décarboxylation. D’après Loubière et al (1992), la sortie de l’acide L-lactique chez O. oeni,
s’effectue en symport avec un proton. Le transport actif de la forme monoanionique du Lmalate
génère un potentiel de membrane négatif à l’intérieur. De l’ATP est généré à partir de
la force proton-motrice. ............................................................................................................ 18
Figure 3. Réaction d’amination conduisant à la formation d’amines biogènes. ....................... 19
Figure 4. Métabolisme de l’arginine dans la formation d’amines biogènes (putrescine,
spermidine, spermine). La putrescine peut être formée par la voie de l’agmatine déiminase
(AgDI) ou par la voie de l’ornithine décarboxylase (ODC). .................................................... 22
Figure 5. Décarboxylation de la tyrosine en tyramine chez Lactobacillus brevis. ................... 24
Figure 6. Transport électrogénique de l’histidine et de l’histamine (exemple de Lactobacillus
buchneri, Molenaar et al, 1993). La décarboxylation cytoplasmique de l’histidine consomme
un proton. .................................................................................................................................. 25
Figure 7. Organisation des clusters hdc chez diverses bactéries à Gram postif (d’après Satomi
et al, 2008 et Calles-Enriquez et al, 2010). .............................................................................. 43
Figure 8. Organisation génétique des clusters tdc de trois genres de bactéries à Gram positif
(une espèce par genre est représentée). ..................................................................................... 45
Figure 9. Alignement des clusters AgDI de différentes bactéries (d’après Lucas et al, 2007 et
Landete et al, 2010). ................................................................................................................. 47
Figure 10. a) Structure cristallographique de l’histidine décarboxylase de Lactobacillus 30a à
3.0 Angstroms (Parks et al, 1985 ; Gallagher et al, 1989)). b) Structure cristallographique de
l’ornithine décarboxylase de Lactobacillus 30a à une résolution de 3.0 Angstroms (Momany
et al, 1995). ............................................................................................................................... 49
Figure 11. Alignement des séquences protéiques de la tyrosine décarboxylase de
Carnobacterium divergens 508, Lactococcus lactis IPLA 655, Enterococcus faecalis JH2-2 et
Lactobacillus brevis IOEB 9809. ............................................................................................. 51
Figure 12 : Première réaction de dégradation de l’histamine, la putrescine et la cadavérine par
la diamine oxydase (Tabor, 1951). ........................................................................................... 53
Figure 13. La conjugaison bactérienne. 1 : les souches donneuse et réceptrice se rapprochent
pour le transfert génétique. 2 : les protéines Tra interviennent dans le clivage du plasmide
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