THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

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Synthèse bibliographique - Dans le domaine de liaison au cofacteur, le PLP est notamment covalement lié à la lysine 355 par une base de Schiff (Vitali et al, 1999). - Le quatrième domaine ou « small domain » contient des sites spécifiques de liaison au substrat (la L-ornithine) comme l’acide glutamique 532 (Vitali et al, 1999). - Le domaine C-terminal, organisé en hélices α forme un canal aboutissant au domaine de liaison au PLP. C. La tyrosine décarboxylase La tyrosine décarboxylase des bactéries lactiques, dont la première a été caractérisée chez E. faecalis (Connil et al, 2002), est une enzyme dépendante du PLP. Elle contient le motif consensus suivant: S-[LIVMFYW]-X(5)-K-[LIVMFYWGH]-[LIVMFYWG]-X(3)- [LIVMFYW]-X-[CA]-X(2)-[LIVMFYWQ]-X(2)-[RK] (http://www.expasy.ch/cgibin/nicedoc.pl?PDOC00329), et le motif HVDAAY conservé chez les enzymes de ce groupe (Figure 11). La TyrDC de L. brevis a aussi été purifiée et caractérisée (Moreno-arribas & Lonvaud-Funel, 1999, 2001 ; Lucas & Lonvaud-Funel, 2002). L’enzyme révèle une structure dimérique avec deux sous unités de 70 kDa, alors que chez Streptococcus faecalis leur taille est de 75 kDa (Borresen et al, 1989). 50
Synthèse bibliographique Figure 11. Alignement des séquences protéiques de la tyrosine décarboxylase de Carnobacterium divergens 508, Lactococcus lactis IPLA 655, Enterococcus faecalis JH2-2 et Lactobacillus brevis IOEB 9809. 51
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