THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

Synthèse bibliographique
transposases et des protéines phagiques indique que ce locus fait parti d’un îlot génétique
(Genetic Island, GI) et que l’acquisition de cette région s’effectue par transfert horizontal.
Comment est régulée l’ornithine décarboxylase ?
Chez les Eucaryotes, les polyamines stimulent la synthèse des acides nucléiques et des
protéines (Tabor & Tabor, 1985 ; Soksawatmaekhin et al, 2004). Plus particulièrement
l’ornithine décarboxylase exerce une fonction clé dans la formation des polyamines chez les
mammifères. La synthèse de cette enzyme est régulée par une antizyme, une protéine
spécialisée dans la dégradation. L’antizyme se lie à la forme monomérique de l’ODC en
créant un complexe ODC-antizyme. Cette liaison induit un changement de conformation de
l’ODC en exposant la région C-terminale qui est reconnue par le protéasome 26S. L’ODC est
dégradée en peptides par le protéasome, tandis que l’antizyme est libérée et recyclée pour
déstabiliser d’autres enzymes (Hayashi et al, 1996). Chez les bactéries, un mécanisme
homologue a été caractérisé chez Selenomonas ruminantium, une bactérie à Gram négatif
strictement anaérobie. Une protéine ribosomale, nommée P22 et appartenant à la sous unité
ribosomale 50S de la super famille L10, peut dégrader la lysine décarboxylase qui
décarboxyle la L-ornithine ainsi que la L-lysine (Yamaguchi et al, 2006). Par homologie de
séquence, une protéine présentant 33% d’identité avec la protéine P22 de S. ruminantium, a
été localisée dans le génome de O. oeni PSU-1 et O. oeni AWRIB429.
C. Le cluster de la tyrosine décarboxylase
Le gène tyrDC codant la tyrosine décarboxylase est localisé au niveau chromosomique
chez la plupart des bactéries lactiques, et notamment chez Enterococcus faecalis (Connil et al,
2002) et E. faecium (Pereira et al, 2009), Lactobacillus brevis (Lucas et al, 2003),
Lactococcus lactis (Fernandez et al, 2004) et Enterococcus hirae (Coton et al, 2004).
Récemment une souche de E. faecium productrice de tyramine a été isolée de vin rouge et
testée lors d’essais en vin (Capozzi et al, 2011). L’opéron impliqué dans la production de
tyramine est constitué de quatre gènes codant (Figure 8): une tyrosyl-tRNA synthétase tyrS,
une décarboxylase TyrDC, une tyrosine perméase TyrP (Wolken et al, 2006) et, un antiport
Na + /H + , nhaC. Une telle organisation avait précédemment été vérifiée pour Enterococcus
faecalis (Connil et al, 2002) et L. brevis (Lucas et al, 2003). Coton E. & Coton M. (2008) ont
montré une variabilité intersouches de la présence de cet opéron chez L. brevis, et chez
certaines souches, ils ont identifié un gène de mobilité (tra), situé en aval de l’opéron. De
44