THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

Synthèse bibliographique
- Dans le domaine de liaison au cofacteur, le PLP est notamment covalement lié à la
lysine 355 par une base de Schiff (Vitali et al, 1999).
- Le quatrième domaine ou « small domain » contient des sites spécifiques de liaison au
substrat (la L-ornithine) comme l’acide glutamique 532 (Vitali et al, 1999).
- Le domaine C-terminal, organisé en hélices α forme un canal aboutissant au domaine
de liaison au PLP.
C. La tyrosine décarboxylase
La tyrosine décarboxylase des bactéries lactiques, dont la première a été caractérisée
chez E. faecalis (Connil et al, 2002), est une enzyme dépendante du PLP. Elle contient le
motif consensus suivant: S-[LIVMFYW]-X(5)-K-[LIVMFYWGH]-[LIVMFYWG]-X(3)-
[LIVMFYW]-X-[CA]-X(2)-[LIVMFYWQ]-X(2)-[RK]
(http://www.expasy.ch/cgibin/nicedoc.pl?PDOC00329), et le motif HVDAAY conservé chez
les enzymes de ce groupe (Figure 11). La TyrDC de L. brevis a aussi été purifiée et
caractérisée (Moreno-arribas & Lonvaud-Funel, 1999, 2001 ; Lucas & Lonvaud-Funel, 2002).
L’enzyme révèle une structure dimérique avec deux sous unités de 70 kDa, alors que chez
Streptococcus faecalis leur taille est de 75 kDa (Borresen et al, 1989).
50