THESE Maryse Bonnin Jusserand - Université de Bourgogne

Synthèse bibliographique
appartenant au cluster hdc, dépendrait de la concentration en histidine dans le milieu (Martin
et al, 2005).
Le taux de tyramine augmente après ajout de tyrosine chez Lactobacillus brevis et L.
hilgardii (Moreno-Arribas et al, 2000). Chez Sporolactobacillus sp isolé du cidre, la tyrosine
induit l’expression de tous les gènes du cluster tyrDC, sauf de tyrS, un gène codant une
tyrosyl-tRNA synthétase (Coton et al, 2011). De même chez E. durans isolé de fromage, le
taux de messager polycistronique issu de la transcription des gènes codant la décarboxylase
TyrDC (appelée tdcA ici) et le transporteur TyrP augmente en présence de tyrosine (Lineares
et al, 2009).
Enfin la production de putrescine est favorisée avec l’ajout d’agmatine chez L.
hilgardii, Pseudomonas aeruginosa, Bacillus cereus ou Enterococcus faecalis (Landete et al,
2008a).
B. Les amines biogènes sont produites suivant la phase de
croissance
La synthèse de l’histidine décarboxylase et de l’ornithine décarboxylase est modulée
suivant la phase de croissance ; ces enzymes sont davantage produites en phase stationnaire
chez deux lactobacilles : Lactobacillus sp. 30a (ATCC 33222) et Lactobacillus sp.
(w53)(Pessione et al, 2005). Il en est de même pour l’expression de hdcA de Streptococcus
thermophilus qui augmente au début de la phase stationnaire. L’expression du gène est
corrélée à l’augmentation de l’activité enzymatique (Calles-Enriquez et al, 2010). Alors que
Landete et al (2006) ont montré que l’expression de hdc chez P. parvulus, O. oeni et L.
hilgardii était plus importante lors de la phase exponentielle, lorsque les cellules en pleine
division cellulaire nécessitent l’énergie métabolique générée par la décarboxylation de
l’histidine (Molenaar et al, 1993).
C. Le pyridoxal-5’-phosphate
Le pyridoxal-5’-phosphate, un cofacteur enzymatique bien connu pour stimuler la
synthèse d’amines biogènes (Bover-Cid & Holzapfel, 1999), favoriserait la production de
tyramine chez O. oeni (Gardini et al, 2005). Chez L. hilgardii, P. parvulus et O. oeni,
l’activité de l’histidine décarboxylase augmente plus de deux fois en présence de 0,5 g.L -1 de
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