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Immobilisierung

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Ergebnisse und Diskussion<br />

Redoxmediatoren für einen Transport der Elektronen zu gebrauchen sind. So ergab es sich,<br />

dass das Ferrocenmethanol, welches in Kapitel 4.1.3 zur Quantifizierung der kinetischen Eigenschaften<br />

der genetisch veränderten Enzyme verwendet wurde, in diesem Fall nicht zu gebrauchen<br />

ist. Aus diesem Grund wird eine Lösung mit Hexacyanoferrat verwendet, damit ein<br />

sauberes Signal detektiert werden kann.<br />

400<br />

300<br />

i [nA]<br />

200<br />

100<br />

0<br />

-100<br />

0,0 0,1 0,2 0,3 0,4<br />

E [V vs. Ag/AgCl]<br />

Abbildung 59: Katalytischer Nachweis der Bindung zwischen Dendrimer 3 und der 4 his – FNR.<br />

Die rote Linie zeigt die Blankmessung ohne NADPH und die schwarze Linie die Messung mit NADPH. Gemessen<br />

wurde in 0.1 M KNO 3 , 0.05 M PB, pH 7.5, 0.05 mM K 4 (CN) 6 mit einer Spannungsvorschubgeschwindigkeit von<br />

5 mV/s.<br />

In Abbildung 59 sind die Ergebnisse der Messungen mit einem diffussiblen Redoxmediator<br />

zu sehen. In der Blankmessung ist eine ZV Messung mit einer Peakaufspaltung von<br />

73.2 mV zu sehen, was einem quasireversiblen System entspricht. Wird das Substrat zu der<br />

Elektrolytlösung gegeben und die Messung wiederholt, verändert sich die Form des ZV’s zu<br />

einem singoiden ZV, was eindeutig auf eine katalytische Reaktion schließen lässt. Anhand<br />

dieser Messung lassen sich zwei Dinge schlussfolgern. Erstens ist auch ein wenig modifiziertes<br />

Dendrimer in der Lage, eine hinreichende Matrix auszubilden, die ein Enzym erfolgreich<br />

an eine Oberfläche zu bindet, was mit der SPR – Spektroskopie gezeigt wurde und nun durch<br />

die elektrochemische Analytik bestätigt wird. Zweitens ist eine Mindestmenge an Redoxme-<br />

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