Immobilisierung
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Ergebnisse und Diskussion<br />
Redoxmediatoren für einen Transport der Elektronen zu gebrauchen sind. So ergab es sich,<br />
dass das Ferrocenmethanol, welches in Kapitel 4.1.3 zur Quantifizierung der kinetischen Eigenschaften<br />
der genetisch veränderten Enzyme verwendet wurde, in diesem Fall nicht zu gebrauchen<br />
ist. Aus diesem Grund wird eine Lösung mit Hexacyanoferrat verwendet, damit ein<br />
sauberes Signal detektiert werden kann.<br />
400<br />
300<br />
i [nA]<br />
200<br />
100<br />
0<br />
-100<br />
0,0 0,1 0,2 0,3 0,4<br />
E [V vs. Ag/AgCl]<br />
Abbildung 59: Katalytischer Nachweis der Bindung zwischen Dendrimer 3 und der 4 his – FNR.<br />
Die rote Linie zeigt die Blankmessung ohne NADPH und die schwarze Linie die Messung mit NADPH. Gemessen<br />
wurde in 0.1 M KNO 3 , 0.05 M PB, pH 7.5, 0.05 mM K 4 (CN) 6 mit einer Spannungsvorschubgeschwindigkeit von<br />
5 mV/s.<br />
In Abbildung 59 sind die Ergebnisse der Messungen mit einem diffussiblen Redoxmediator<br />
zu sehen. In der Blankmessung ist eine ZV Messung mit einer Peakaufspaltung von<br />
73.2 mV zu sehen, was einem quasireversiblen System entspricht. Wird das Substrat zu der<br />
Elektrolytlösung gegeben und die Messung wiederholt, verändert sich die Form des ZV’s zu<br />
einem singoiden ZV, was eindeutig auf eine katalytische Reaktion schließen lässt. Anhand<br />
dieser Messung lassen sich zwei Dinge schlussfolgern. Erstens ist auch ein wenig modifiziertes<br />
Dendrimer in der Lage, eine hinreichende Matrix auszubilden, die ein Enzym erfolgreich<br />
an eine Oberfläche zu bindet, was mit der SPR – Spektroskopie gezeigt wurde und nun durch<br />
die elektrochemische Analytik bestätigt wird. Zweitens ist eine Mindestmenge an Redoxme-<br />
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