Immobilisierung

Ergebnisse und Diskussion
Auftragung der Werte nicht immer gut auszuwerten und leichter anfällig für Fehler ist, ist es
gebräuchlich die reziproken Werte zu verwenden, um damit die Auftragung zu linearisieren.
5
4
4
3
i [µA]
3
i [µA]
2
2
1
1
0
0
-0,2 0,0 0,2 0,4
E [V vs. Ag/AgCl]
-0,2 0,0 0,2 0,4
E [V vs. Ag/AgCl]
Abbildung 23: (links) die Original Messungen des oberflächengebundenen Enzyms mit steigenden Konzentrationen
an NADPH. (rechts) Zeigt die Messungen nach Abzug des Hintergrundes des oberflächengebundenen Enzyms
mit steigenden Konzentrationen an NADPH. Die Messungen wurden in 500 µM Ferrocenmethanol unter Argon,
Spannungsvorschubsgeschwindigkeit 5 mVs -1 , -0.1 V bis 0.32 V, ½ Zyklus. NADPH Konzentrationen von 0 µM,
0.1 µM, 0.25 µM, 0.5 µM, 0.75 µM, 1 µM, 2 µM, 3 µM und 5 µM.
Beide Auftragungen, nach Michaelis und Lineweaver – Burk, sind in den darauffolgenden
Abbildungen zu finden und ähneln denen der anderen Experimente. Anhand der mathematischen
Modelle lässt sich eine gute Korrelation mit den Messwerten sehen, was für eine gute
Durchführung der Experimente spricht. Als Mittelwert für die Messungen ergeben sich für
den maximalen Strom 7.30 ± 2.28 µA nach Michaelis und 9.51 ± 4.64 µA nach Linweaver
Burk. Beide Werte sind etwa im gleichen Rahmen und liegen nah genug beieinander, um sich
gegenseitig zu stützen.
4,5
4,0
3,5
4
i p
[µA]
3,0
2,5
2,0
1,5
1,0
0,5
0,0
1/i p
[1/µA]
2
0
0 1000 2000 3000 4000 5000
c NADPH
[µM]
0,000 0,002 0,004 0,006 0,008 0,010
1/c NADPH
[1/µM]
Abbildung 24: (links) direkte Auftragung nach Michaelis, (rechts) doppelt reziproke Auftragung nach Lineweaver
Burk.
Innerhalb der gesamten Messreihe ergeben sich für k 2 nach Gleichung 12 241 ± 75 s -1 und
für K M 3.16 ± 0.8 mM. Im Vergleich zu den weiter oben ermittelten Werten für das freidiffundierende
Enzym liegen diese etwas niedriger. Eine Erklärung für dieses Verhalten kann in
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