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Immobilisierung

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Ergebnisse und Diskussion<br />

Tabelle 3 gibt die Werte für R eq , R eq korr , K D und K D korr an. Daneben ist die Abweichung der einzelnen Werte<br />

durch die Verarmung der Messlösung angegeben.<br />

4-his FNR Änderung [%] 2-his FNR Änderung [%]<br />

R eq / m° 985.2 426.4<br />

R eq korr / m° 948.2 4 422.3 1<br />

K D / nM 263.6 100.9<br />

K D korr / nM 224.8 15 89.3 11<br />

Trotz der unterschiedlichen Anlagerungen, die in Kapitel 4.1.3.2 besprochen wurden, sind<br />

die Änderungen in der Dissoziationskonstante bei beiden Enzymen sehr ähnlich ausgefallen.<br />

Dies spricht wiederrum für ein sehr ähnliches Assoziationsverhalten der beiden unterschiedlichen<br />

Mutanten.<br />

Bei einem Vergleich der realen Werte fällt auf, dass die Änderung der Dissoziationskonstante<br />

bei den 4-his Enzym viermal größer ausfällt als bei dem 2-his Enzym, womit der<br />

Tatsache Rechnung getragen wird, dass sich deutlich mehr Enzym anlagert und sich beide<br />

ermittelten Konstanten einander annähern.<br />

700<br />

600<br />

Winkeländerung [m°]<br />

500<br />

400<br />

300<br />

200<br />

100<br />

0<br />

0 100 200 300 400 500<br />

Konzentration [nM]<br />

0 100 200 300 400 500<br />

Abbildung 17: Betrachtung der Dissoziationskonstanten mit der Verarmung der Messlösung an 4 his – FNR.<br />

Die schwarzen Kästen zeigen die eingewogene Konzentration und die roten Kreise die veränderte Konzentration<br />

nach der Verarmung. Links sind die gemessenen und die korrigierten Messwerte zu sehen, und rechts die korrigierte<br />

Langmuir – Isotherme.<br />

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