Immobilisierung
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Ergebnisse und Diskussion<br />
Tabelle 3 gibt die Werte für R eq , R eq korr , K D und K D korr an. Daneben ist die Abweichung der einzelnen Werte<br />
durch die Verarmung der Messlösung angegeben.<br />
4-his FNR Änderung [%] 2-his FNR Änderung [%]<br />
R eq / m° 985.2 426.4<br />
R eq korr / m° 948.2 4 422.3 1<br />
K D / nM 263.6 100.9<br />
K D korr / nM 224.8 15 89.3 11<br />
Trotz der unterschiedlichen Anlagerungen, die in Kapitel 4.1.3.2 besprochen wurden, sind<br />
die Änderungen in der Dissoziationskonstante bei beiden Enzymen sehr ähnlich ausgefallen.<br />
Dies spricht wiederrum für ein sehr ähnliches Assoziationsverhalten der beiden unterschiedlichen<br />
Mutanten.<br />
Bei einem Vergleich der realen Werte fällt auf, dass die Änderung der Dissoziationskonstante<br />
bei den 4-his Enzym viermal größer ausfällt als bei dem 2-his Enzym, womit der<br />
Tatsache Rechnung getragen wird, dass sich deutlich mehr Enzym anlagert und sich beide<br />
ermittelten Konstanten einander annähern.<br />
700<br />
600<br />
Winkeländerung [m°]<br />
500<br />
400<br />
300<br />
200<br />
100<br />
0<br />
0 100 200 300 400 500<br />
Konzentration [nM]<br />
0 100 200 300 400 500<br />
Abbildung 17: Betrachtung der Dissoziationskonstanten mit der Verarmung der Messlösung an 4 his – FNR.<br />
Die schwarzen Kästen zeigen die eingewogene Konzentration und die roten Kreise die veränderte Konzentration<br />
nach der Verarmung. Links sind die gemessenen und die korrigierten Messwerte zu sehen, und rechts die korrigierte<br />
Langmuir – Isotherme.<br />
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