Immobilisierung

Ergebnisse und Diskussion
1.56 pmol/mm 2 Eisenatome auf der Oberfläche. Allerdings kann Eisen nicht zur Bindung des
Enzyms verwendet werden. Dies wird durch Abbildung 10 rechts deutlich, da nach der Zugabe
des Enzyms keine Assoziation an die Oberfläche festgestellt werden kann.
600
400
50
i [nA]
200
0
-200
-400
-600
Winkeländerung [m°]
40
30
20
-800
10
-1000
0
-1200
-0,5 -0,4 -0,3 -0,2 -0,1 0,0
E [V vs Ag/AgCl]
0 1 2 3 4 5
Zeit [h]
Abbildung 10: Charakterisierung der modifizierten Oberfläche mittels [Fe lll – NTA].
Links ist die Bestimmung des chelatisierten Eisens durch ZV Messungen in 0.1 M PB, pH 7.5, Spannungsvorschubgeschwindigkeit
0.05 V/s. Rechts ist das Sensorgramm mit einer 4 his – FNR an der Fe 3+ modifizierten Goldoberfläche.
In der Assoziationsphase wurde 0.1 M PB, pH 7.5, 500 nM 4 his – FNR über die Oberfläche gespült. In
der Dissoziationsphase 0.1 M PB, pH 7.5.
Vermutlich da die Bindung zu den mit Histidin modifizierten Enzymen nicht stark genug
ist, eine stabile His 2 -Fe-Bindung zu erzielen, die sich mit den oben genannten Methoden
quantifizieren lassen würde. Genauer gesagt, ist das Produkt aus dem Fe 3+ – Ion mit den beiden
Histidinen zu schwach, als dass es ausreichen würde eine stabile Bindung zu favorisieren,
die das ganze Enzym an die Oberfläche bindet. Ein weiterer Grund für die Wahl des Nickels
ist die elektrochemische Inertheit in dem gewählten Potentialbereich. Aus diesem Grund wird
zur weiteren Betrachtung lediglich noch das Nickelkation verwendet.
Eine Redoxreaktion des Nickels ist unter den gegebenen Voraussetzungen also nicht möglich,
da das elektrochemische Fenster im wässrigen Elektrolyt zu klein ist, aber die Verwendung
von Eisen konnte zeigen, dass der metallorganische Anker erfolgreich an der Elektro-
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