Immobilisierung
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Ergebnisse und Diskussion<br />
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Abbildung 21: Elektrochemische Langzeitmessung der Enzymmatrix auf der Elektrodenoberfläche.<br />
Zwei Chronoamperometriemessungen über drei Stunden. Die Messungen wurden in 2 mM NADPH unter Rühren<br />
in entgasten 0.1 M PB, pH 7.5, 50 µM Ferrocenmethanol unter Argonatmosphäre durchgeführt.<br />
Daneben scheint das Enzym auch über einen längeren Zeitraum und unter dem Einfluss<br />
einer starken laminaren Strömung stabil auf der Oberfläche zu verbleiben, was im Hinblick<br />
auf die neuartige Bindung besonders hervorgehoben werden sollte. Im Gegensatz zu anderen<br />
<strong>Immobilisierung</strong>smethoden, wie dem Einschluss in einer Polymer- oder Dendrimermatrix<br />
oder der direkten Reaktion des Enzyms mit der modifizierten Elektrodenoberfläche, sind hier<br />
lediglich zwei Übergangsmetallkomplexe an der Bindungsbildung beteiligt.<br />
4.1.3.3.2 Langzeitstabilität über Tage<br />
Nachdem gezeigt wurde, dass das Enzym unter einer laminaren Strömung stabil arbeitet<br />
und gute Signale liefert, wird auch untersucht wie lange eine solche Elektrode haltbar ist. Der<br />
Aufbau der Messvorrichtung ist analog zu den chronoamperometrischen Messungen. Die<br />
Konzentration an Substrat wird auf 1 mM reduziert. Die Elektroden werden in 0.1 M PB, pH<br />
7.5, bei vier °C gelagert und jeden Tag vermessen. Es wurde an vier aufeinanderfolgenden<br />
Tagen gemessen.<br />
Anhand von Abbildung 22 wird ersichtlich, dass der Enzymfilm am ersten Tag eine sehr<br />
hohe Aktivität zeigt und an den folgenden Tagen auf ca. ein µA abfällt. Dieser Wert ist allerdings<br />
stabil und wurde in früheren Experimenten auch teilweise am ersten Tag erreicht. Der<br />
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