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Immobilisierung

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t [h]<br />

Abbildung 21: Elektrochemische Langzeitmessung der Enzymmatrix auf der Elektrodenoberfläche.<br />

Zwei Chronoamperometriemessungen über drei Stunden. Die Messungen wurden in 2 mM NADPH unter Rühren<br />

in entgasten 0.1 M PB, pH 7.5, 50 µM Ferrocenmethanol unter Argonatmosphäre durchgeführt.<br />

Daneben scheint das Enzym auch über einen längeren Zeitraum und unter dem Einfluss<br />

einer starken laminaren Strömung stabil auf der Oberfläche zu verbleiben, was im Hinblick<br />

auf die neuartige Bindung besonders hervorgehoben werden sollte. Im Gegensatz zu anderen<br />

<strong>Immobilisierung</strong>smethoden, wie dem Einschluss in einer Polymer- oder Dendrimermatrix<br />

oder der direkten Reaktion des Enzyms mit der modifizierten Elektrodenoberfläche, sind hier<br />

lediglich zwei Übergangsmetallkomplexe an der Bindungsbildung beteiligt.<br />

4.1.3.3.2 Langzeitstabilität über Tage<br />

Nachdem gezeigt wurde, dass das Enzym unter einer laminaren Strömung stabil arbeitet<br />

und gute Signale liefert, wird auch untersucht wie lange eine solche Elektrode haltbar ist. Der<br />

Aufbau der Messvorrichtung ist analog zu den chronoamperometrischen Messungen. Die<br />

Konzentration an Substrat wird auf 1 mM reduziert. Die Elektroden werden in 0.1 M PB, pH<br />

7.5, bei vier °C gelagert und jeden Tag vermessen. Es wurde an vier aufeinanderfolgenden<br />

Tagen gemessen.<br />

Anhand von Abbildung 22 wird ersichtlich, dass der Enzymfilm am ersten Tag eine sehr<br />

hohe Aktivität zeigt und an den folgenden Tagen auf ca. ein µA abfällt. Dieser Wert ist allerdings<br />

stabil und wurde in früheren Experimenten auch teilweise am ersten Tag erreicht. Der<br />

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