Spunti di Nutrizione rev2011 - Clinica Pediatrica Trieste - Università ...
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5. La malattia celiaca<br />
Innanzitutto, se è vero che glia<strong>di</strong>na e transglutaminasi<br />
possono trovarsi in complessi macromolecolari, qual è il senso<br />
<strong>di</strong> questa interazione? Primo, la glia<strong>di</strong>na ha una struttura tale<br />
da essere un buon substrato per la transglutaminasi. L’azione<br />
della tTG sulla glia<strong>di</strong>na può essere varia: la glia<strong>di</strong>na può essere<br />
legata covalentemente ad altre proteine; la glia<strong>di</strong>na può<br />
essere deaminata su residui glutamminici. La prima possibilità,<br />
che può teoricamente creare gravi problemi per la formazione<br />
<strong>di</strong> neoantigeni, non è stata estesamente indagata. La seconda<br />
possibilità, invece, è stata verificata, ed anzi è stato <strong>di</strong>mostrato<br />
che i pepti<strong>di</strong> <strong>di</strong> glia<strong>di</strong>na così trattati dalla tTG aumentano la<br />
loro affinità per l’HLA DQ2 e la loro tossicità per il celiaco 55,56 .<br />
Secondariamente, la risposta anticorpale contro i pepti<strong>di</strong><br />
deaminati <strong>di</strong> glia<strong>di</strong>na (DGP) 57 è stata utilizzata recentemente<br />
per mettere a punto nuovi test <strong>di</strong>agnostici, che presentano<br />
migliore sensibilità e specificità rispetto ai vecchi anticorpi<br />
anti-glutine (AGA) 58 .<br />
Questo insieme <strong>di</strong> dati può permetterci <strong>di</strong> costruire un<br />
modello patogenetico della reazione immunopatologia tipica<br />
della mucosa del soggetto celiaco (Fig. 5.9).<br />
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