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Das Forschungszentrum Jülich - d-nb, Archivserver DEPOSIT.D-NB ...

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tierische Zellen nur in Lösungen, die Körperflüssigkeiten genau imitieren, und bei physiologischen<br />

Temperaturen. Solche Bedingungen sind mit den meisten klassischen physikalischen Verfahren<br />

inkompatibel, und ein Großteil der Forschungsarbeiten in der Biophysik ist der Entwicklung neuer<br />

Methoden gewidmet. Wir haben ein neues lichtmikroskopisches Gerät entwickelt, das so genannte<br />

ellipsometrische Mikroskop, das die Vorzüge der Lichtmikroskopie (hohe laterale Auflösung) und der<br />

Ellipsometrie (hohe Genauigkeit bei der Bestimmung optischer Parameter und der Dicke von<br />

Dünnschichten) miteinander verbindet. Die ellipsometrische Mikroskopie ist mit den meisten<br />

Biomaterialien kompatibel und wird gegenwärtig zur Untersuchung von aus lebenden Zellen<br />

abgeschiedenen dünnen Proteinschichten benutzt.<br />

Lebende Zellen haften aneinander oder an Substraten durch spezialisierte Oberflächenmoleküle, die<br />

bestimmte Molekülteile erkennen und an sie a<strong>nb</strong>inden. Diese Art der Bindung kann als "Schlüssel-<br />

Schloss-Bindung" oder "spezifische Bindung" beschrieben werden. Molekülerkennung ist ein sehr<br />

grundlegendes Prinzip von höchster Bedeutung für das Funktionieren biologischer Zellen und<br />

Materialien. Hier erforschen wir einzelne Schlüssel-Schloss-Bindungen mit winzigen Kräften von<br />

einigen Pikonewton und weisen mechanisches Versagen nach. Die Kraft des Versagens ist abhängig<br />

von der Geschwindigkeit des Kraftaufbaus, was sich durch die chemische Kinetik dieser Bindungen<br />

erklärt. Diese Experimente sind daher von grundlegender Bedeutung für die "Mechanochemie", die<br />

Wissenschaft mechanisch belasteter chemischer Bindungen. In unseren Experimenten fanden wir<br />

einen exponentiellen Anstieg der Rate von Bindungsversagen infolge externer Kräfte. Diese<br />

Experimente geben Ei<strong>nb</strong>lick in die Energielandschaft spezifischer Bindungen.<br />

Die Proteinkristallographie liefert die Struktur eines Proteins, gemittelt über alle Elementarzellen<br />

während der Meßzeit. Daher hat sie nur begrenzten Zugriff auf diffusive Prozesse. Die Ergebnisse aus<br />

Molekular-Dynamik (MD)-Simulationen können jedoch hochauflösende Röntgenstrukturen bezüglich<br />

Bewegungen im Pikosekunden- und Nanosekunden-Zeitbereich ergänzen. Dies wurde für die<br />

Protonenpumpe Bakteriorhodopsin (BR) gezeigt. Die raumzeitliche Verteilung von Wassermolekülen<br />

und ihre entsprechenden Wasserstoffbrückennetzwerke innerhalb von Bakteriorhodopsin (BR) wurden<br />

durch MD-Simulationen untersucht. Die Simulationen ergeben eine sehr viel größere Anzahl an<br />

Wassermolekülen innerhalb von BR als experimentell gefunden wurde. Die detaillierte Analyse belegt<br />

das Vorhandensein von Wasserkanälen und Wasserstoffbrückennetzwerken zwischen<br />

Wassermolekülen und geladenen Atomen des Proteins, die Transportwege eines Protons während<br />

des Pumpzyklus von BR darstellen.<br />

Bezug zu anderen Programmen<br />

Mit dem Fortschritt in Thema 1 sind wir in der Lage, Strategien für eine bessere Kontrolle und<br />

Ausrichtung der magnetischen Eigenschaften von Materialien, ihres Transportverhaltens und ihrer<br />

magnetischen Schaltcharakteristik zu entwickeln. Diese Strategien wiederum bilden das Rückgrat für<br />

den Fortschritt im Bereich der Spintronik, die ab 2005 Teil des Programms "Schlüsseltechnologien" ist.<br />

Der Fortschritt in Thema 2 (Spintronik) und Thema 5 (Bioelektronische Hybridsysteme) des<br />

Programms "Schlüsseltechnologien" beruht auf der Entwicklung von ab-initio-Verfahren in Thema 1<br />

des Programms "Kondensierte Materie".<br />

Eine detaillierte Betrachtung von Spin- und Orbitalkorrelationen in korrelierten Elektronensystemen<br />

und magnetischen Dünnschichten erfordert neue Ansätze mit Streuverfahren. Wir haben verfeinerte<br />

Strategien zur Untersuchung anomaler anisotroper Röntgenstreuung sowie Neutronenstreuung mit<br />

Polarisationsanalyse entwickelt. Dieser wissenschaftsgetriebene Ansatz liefert die Basis für unsere<br />

Verfahrensentwicklung im Programm "PNI - Großgeräte für die Forschung mit Photonen, Neutronen<br />

und Ionen".<br />

Allgemeine Programmaspekte (Netzwerkbildung, Nachwuchsförderung, Chancengleichheit)<br />

Wir haben eine Kollaboration mit dem Fachbereich Anorganische Chemie der RWTH Aachen auf dem<br />

Gebiet der Chemie molekularer Magnete ins Leben gerufen. Zur Stärkung dieser Zusammenarbeit<br />

wird 2005 an der RWTH Aachen zusammen mit dem <strong>Forschungszentrum</strong> <strong>Jülich</strong> eine W-2-Stelle<br />

ausgeschrieben.<br />

Vom 13. - 24. September veranstalteten wir unsere jährliche Schule zur Neutronenstreuung mit<br />

Schwerpunkt auf Anwendungen für die experimentelle Physik weicher Materie und den Magnetismus.<br />

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