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Dokument 2.pdf - OPUS-Datenbank - Universität Hohenheim

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5.2 Untersuchungen zum Butanol-Metabolismus<br />

Tabelle 5.10: Proteine welche im Vergleich zwischen Glucose und 3 g/l Butanol sowohl auf<br />

Transkriptom- als auch auf Proteomebene differentiell reguliert waren.<br />

Trans.<br />

Locus-Tag Gen Protein Reg.-<br />

Reg.-<br />

Prot.<br />

PP_1206 oprD Outer Membrane Porin -1,7 0,5<br />

PP_2680 Aldehyd-Dehydrogenase 4 2,5<br />

PP_3241 Hypothetical Protein 4 5,7<br />

PP_3553 Acyl-CoA Synthetase 3,7 8,5<br />

PP_3554 Acyl-CoA Dehydrogenase 2,4 2,3<br />

PP_3754 Beta-Ketothiolase 2,8 3,9<br />

PP_3755 paaH 3-Hydroxybutyryl-CoA Dehydrogenase 3,1 4,6<br />

PP_3783 Hypothetical Protein -2 0,5<br />

PP_4201 Electron Transfer Flavoprotein 1,9 2<br />

PP_4203 Electron-Transferring-Flavoprotein Dehydrogenase 2,1 3<br />

Reg.-Trans.: Regulation auf Transkriptomebene. Transkripte wurden als reguliert betrachtet, wenn<br />

sie eine Regulation von ±2,5 und einen p-Wert < 0,05 aufwiesen.<br />

Reg.-Prot.: Proteine wurden als reguliert betrachtet, wenn sie um einen Faktor von mehr als 1,8<br />

(bzw. weniger als 0,6) reguliert waren und einen p-Wert < 0,05 aufwiesen.<br />

Eine geringe Schnittmenge zwischen Transkriptom- und Proteomdaten wurde bereits<br />

in anderen Studien beobachtet (Picard et al., 2009; Sun et al., 2010) und ist vermutlich<br />

auf mehrere Ursachen zurückzuführen. So könnten die im Vergleich zu Proteinen geringere<br />

Halbwertszeit der mRNA sowie die variable Stabilität unterschiedlicher mRNAs<br />

für die Unterschiede verantwortlich sein. Zudem könnten Modifikationen sowohl auf<br />

Transkriptom- als auch auf Proteomebene die jeweiligen „Regulationen“ beeinflussen.<br />

Nicht zuletzt trägt sicherlich auch die für die Proteomanalyse verwendete Methode (2D-<br />

DIGE), welche sowohl in Bezug auf die analysierten Proteine (zytosolische Fraktion)<br />

als auch in Bezug auf den analysierten pH-Bereich (pH 4-7) limitiert ist, zu den Unterschieden<br />

bei. Um einen besseren Vergleich zwischen Transkriptom- und Proteomdaten<br />

zu ermöglichen, wäre die Durchführung eines 1D-Gel-Frakionierung-Experimentes sinnvoll,<br />

da über dieses Experiment ein weitaus größerer Teil des Proteoms als bei der hier<br />

eingesetzten Methode abgebildet werden kann (s. Abschnitt 6.4).<br />

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