Dokument 2.pdf - OPUS-Datenbank - Universität Hohenheim

5.4 Untersuchungen zum Metabolismus von Terpenen
ordnet. Einige weitere Acyl-Co-Dehydrogenasen wurden durch beide (PA0506, PA0508)
oder keines (PA4979, PA4995, PA0879) der eingesetzten Substrate induziert.
Die beiden Enzyme „Probable Enoyl-CoA Hydratase/Isomerase“ (PA4330) sowie Probable
3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase (PA1737) waren sowohl unter Oktansäure
als auch unter Citronellol/Citronellsäure induziert, zeigten jedoch in Gegenwart von
Citronellol eine deutlich stärkere Induktion. Viele der übrigen Enzyme, welche diese
Reaktionen katalysieren könnten, waren unter beiden Bedingungen gleichermaßen (geringfügig)
induziert. Unter den identifizierten Acyl-CoA-Thiolasen zeigten die Enzyme
PA1736, PA2553 und PA2940 in Gegenwart von Terpenen eine deutlich stärkere Expression
als unter Oktansäure.
Es fällt auf, dass die für die Metabolisierung von Acetat und Acetoacetat, im Rahmen
des Terpenabbaus, benötigten Enzyme keine deutliche Induktion durch die entsprechenden
Substrate erfuhren. Lediglich PA1999 wurde beim Wachstum auf Terpenen
etwas stärker induziert als beim Wachstum auf Oktansäure. Zudem ist zu bemerken,
dass keine Enzyme der β-Oxidation identifiziert wurden, welche im Vergleich zu Citronellol/Citronellsäure
eine verstärkte Expression unter Oktansäure zeigten. Abbildung
5.41 fasst die unter dem Einfluss von Terpenen im Vergleich zu Oktansäure verstärkt
exprimierten Enzyme der β-Oxidation in einem Schema zusammen.
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