Dokument 2.pdf - OPUS-Datenbank - Universität Hohenheim

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Tabelle 5.36: Vergleich der Aminosäuresequenz der am Trehalose-Metabolismus beteiligten
Proteine zwischen P. sysringae und P. putida KT2440.
Locus-Tag in P. syringae
PSPTO_2760
PSPTO_2761
PSPTO_2762
PSPTO_3125
PSPTO_3126
PSPTO_3127
PSPTO_3128
PSPTO_3129
PSPTO_3130
% Aminosäureidentität (Name) in P. putida KT2440
72 (PP_4060)
74 (PP_4059, treS)
74 (PP_4058, glgB)
78 (PP_4050, glgA)
63 (PP_4051, treZ)
59 (PP_4052, malQ)
64 (PP_4053, treY)
88 (PP_4054)
81 (PP_4055)
Neben Genen für die Synthese von Trehalose enthalten diese auch Enzyme, welche am
Glykogen-Stoffwechsel beteiligt sind. Wie Freeman et al. (2010) zeigten, sind Glykogen
auf- und abbauende sowie Enzyme der Trehalose-Synthese unter osmotischem Stress
zeitgleich induziert. Dieses Verhalten konnte auch in dem hier beschriebenen Versuch
in Gegenwart von Vanillin beobachtet werden (Abbildung 5.30) (Tabelle 5.37).
Abbildung 5.30: Differentiell regulierte Proteine des Trehalose-Metabolismus.
Die Bezeichnung der Proteine wurde teilweise aus P. syringae übernommen. Der Stoffwechselweg
wurde aus Daten der KEGG-Datenbank erstellt. Die Regulationsfaktoren der einzelnen
Proteine in den unterschiedlichen Versuchen sind in Tabelle 5.37 zusammengefasst.
Neben dem Enzym Trehalose Synthase (PP_4059, TreS), welches Maltose zu Trehalose
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