27.12.2013 Aufrufe

Dokument 2.pdf - OPUS-Datenbank - Universität Hohenheim

Dokument 2.pdf - OPUS-Datenbank - Universität Hohenheim

Dokument 2.pdf - OPUS-Datenbank - Universität Hohenheim

MEHR ANZEIGEN
WENIGER ANZEIGEN

Erfolgreiche ePaper selbst erstellen

Machen Sie aus Ihren PDF Publikationen ein blätterbares Flipbook mit unserer einzigartigen Google optimierten e-Paper Software.

6 Diskussion<br />

nicht nachgewiesen werden. Eine Funktion von MexE, MexF, OprN ist in P. aeruginosa<br />

im Hinblick auf Antibiotikaresistenzen bekannt, das Efflux-System wurde aber in P.<br />

putida bis jetzt nicht mit Lösungsmitteltoleranz in Verbindung gebracht (Fetar et al.,<br />

2011). Warum dieses Efflux-System unter Vanillin, nicht aber unter Phenol induziert<br />

ist und welche Substrate von ihm transportiert werden, ist nicht bekannt.<br />

Im Gegensatz zu (Wijte et al., 2011) welche in P. putida S12 eine verminderte Expression<br />

fast aller Transportsysteme (abgesehen von wenigen Efflux-Pumpen) unter Toluol<br />

feststellten, zeigte sich in P. putida KT2440 unter Vanillin ein differenzierteres Bild.<br />

So waren die Aminosäuretransporter PP_4863, PP_4864, PP_4867 und PP_1722,<br />

PP_1726, der vermutliche Sulfonat-Transporter PP_2636, PP_3637 sowie verschiedene<br />

dem Putrescin-Transport zugeordnete Proteine (PP_0412, PP_0413; PP_1484,<br />

PP_1486; PP_5179-PP_5181) unter Vanillin induziert. Die Induktion der Aminosäuretransporter<br />

in unserem Versuch im Vergleich zu den von Wijte et al. (2011) erhaltenen<br />

Daten, kann auf die grundsätzlich unterschiedliche Reaktion verschiedener Stämme<br />

(P. putida S12 und P. putida KT2440) auf Lösungsmittelstress, auf die beiden getesteten<br />

Substanzen (Toluol und Vanillin) selbst, sowie auf die unterschiedlichen Kultivierungsbedingungen<br />

zurückgeführt werden. Die verstärkte Expression der Putrescin-<br />

Transporter ist wahrschienlich auf die in Abschnitt 5.3.4 beschriebene Induktion des<br />

Putrescin-Metabolismus zurückzuführen. Mögliche Gründe für dessen Induktion reichen<br />

von einem verstärkten Argininabbau zur ATP-Synthese (Segura et al., 2005) bis<br />

zu einem erhöhten Bedarf an Putrescin.<br />

Wie bei Wijte et al. (2011) unter Phenol war auch in unseren Versuchen ActP (PP_<br />

1743) unter Vanillin induziert. Ob diese Regulation wirklich auf einen vermehrten Import<br />

von Acetat zurückzuführen ist, wie Wijte et al. (2011) vermuten, oder ob andere<br />

Metabolite für dessen Induktion verantwortlich sind, konnte nicht abschließend geklärt<br />

werden.<br />

6.3.9 Porine<br />

Auch die Regulationen der Porine, welche von Roma-Rodrigues et al. (2010) unter dem<br />

Einfluss von Phenol erfasst wurden, deckten sich nicht mit dem unter Vanillin gefundenen<br />

Muster. Während OprB-1 unter Phenol und Vanillin in seiner Expression vermindert<br />

war, war dies für OprF und OprQ nur unter Phenol der Fall (Roma-Rodrigues<br />

et al., 2010). Das unter Toluol induzierte Porin OprH, welches die Membranstabilität<br />

erhöht (Bell et al., 1991; Volkers et al., 2006), konnte in unseren Experimenten nicht<br />

identifiziert werden. Eine verminderte Expression von OprF wurde auch in P. putida<br />

S12 nach Toluol-Behandlung festgestellt (Volkers et al., 2006).<br />

Die weniger ausgeprägte Regulation dieser Porine könnte auf eine geringere Toxizität<br />

226

Hurra! Ihre Datei wurde hochgeladen und ist bereit für die Veröffentlichung.

Erfolgreich gespeichert!

Leider ist etwas schief gelaufen!