Dokument 2.pdf - OPUS-Datenbank - Universität Hohenheim
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6 Diskussion<br />
nicht nachgewiesen werden. Eine Funktion von MexE, MexF, OprN ist in P. aeruginosa<br />
im Hinblick auf Antibiotikaresistenzen bekannt, das Efflux-System wurde aber in P.<br />
putida bis jetzt nicht mit Lösungsmitteltoleranz in Verbindung gebracht (Fetar et al.,<br />
2011). Warum dieses Efflux-System unter Vanillin, nicht aber unter Phenol induziert<br />
ist und welche Substrate von ihm transportiert werden, ist nicht bekannt.<br />
Im Gegensatz zu (Wijte et al., 2011) welche in P. putida S12 eine verminderte Expression<br />
fast aller Transportsysteme (abgesehen von wenigen Efflux-Pumpen) unter Toluol<br />
feststellten, zeigte sich in P. putida KT2440 unter Vanillin ein differenzierteres Bild.<br />
So waren die Aminosäuretransporter PP_4863, PP_4864, PP_4867 und PP_1722,<br />
PP_1726, der vermutliche Sulfonat-Transporter PP_2636, PP_3637 sowie verschiedene<br />
dem Putrescin-Transport zugeordnete Proteine (PP_0412, PP_0413; PP_1484,<br />
PP_1486; PP_5179-PP_5181) unter Vanillin induziert. Die Induktion der Aminosäuretransporter<br />
in unserem Versuch im Vergleich zu den von Wijte et al. (2011) erhaltenen<br />
Daten, kann auf die grundsätzlich unterschiedliche Reaktion verschiedener Stämme<br />
(P. putida S12 und P. putida KT2440) auf Lösungsmittelstress, auf die beiden getesteten<br />
Substanzen (Toluol und Vanillin) selbst, sowie auf die unterschiedlichen Kultivierungsbedingungen<br />
zurückgeführt werden. Die verstärkte Expression der Putrescin-<br />
Transporter ist wahrschienlich auf die in Abschnitt 5.3.4 beschriebene Induktion des<br />
Putrescin-Metabolismus zurückzuführen. Mögliche Gründe für dessen Induktion reichen<br />
von einem verstärkten Argininabbau zur ATP-Synthese (Segura et al., 2005) bis<br />
zu einem erhöhten Bedarf an Putrescin.<br />
Wie bei Wijte et al. (2011) unter Phenol war auch in unseren Versuchen ActP (PP_<br />
1743) unter Vanillin induziert. Ob diese Regulation wirklich auf einen vermehrten Import<br />
von Acetat zurückzuführen ist, wie Wijte et al. (2011) vermuten, oder ob andere<br />
Metabolite für dessen Induktion verantwortlich sind, konnte nicht abschließend geklärt<br />
werden.<br />
6.3.9 Porine<br />
Auch die Regulationen der Porine, welche von Roma-Rodrigues et al. (2010) unter dem<br />
Einfluss von Phenol erfasst wurden, deckten sich nicht mit dem unter Vanillin gefundenen<br />
Muster. Während OprB-1 unter Phenol und Vanillin in seiner Expression vermindert<br />
war, war dies für OprF und OprQ nur unter Phenol der Fall (Roma-Rodrigues<br />
et al., 2010). Das unter Toluol induzierte Porin OprH, welches die Membranstabilität<br />
erhöht (Bell et al., 1991; Volkers et al., 2006), konnte in unseren Experimenten nicht<br />
identifiziert werden. Eine verminderte Expression von OprF wurde auch in P. putida<br />
S12 nach Toluol-Behandlung festgestellt (Volkers et al., 2006).<br />
Die weniger ausgeprägte Regulation dieser Porine könnte auf eine geringere Toxizität<br />
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