Jahresbericht der Universit

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III Forschung
Prof. C. Roumestad (ISERM CBS, Frankreich), Prof. A. Garcia (Renselaer Polytechnique
Institute, USA), Prof. H. Frauenfelder (Los Alamos National Laboratory USA)
Laufzeit: 2003 – 2011
Förderung: Deutsche Forschungsgemeinschaft, Ausländische Partner durch die jeweilige
Forschungsorganisation (JSPS, NIH etc.)
Fördervolumen: ca. € 81.000
Homepage: www.biologie.uni-regensburg.de/Biophysik/Kalbitzer/c2c
Die internationale Forschergruppe fördert die verschiedenen Aspekte der Einwirkung
hoher Drücke auf biologische Systeme und unterstützt diese Kooperation durch den
Austausch von jungen Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftlern. Diesen wird im
Rahmen des internationalen Netzwerks die Möglichkeit geboten, unterschiedliche Experimentiertechniken
kennen zu lernen. Internationale Workshops und Konferenzen
dienen der vertiefenden Diskussion darüber, wie durch Druck- und Hochdruck-Methoden
die Struktur von biologischen Makromolekülen, wie etwa Proteinen, untersucht
werden kann und wie diese Kenntnis später Verwendung finden könnte.
Die Anwendung hoher Drücke hat in vielen verschiedenen Bereichen der Wissenschaft
und Technik eine große Bedeutung. In der Materialwissenschaft ist die Anwendung
hoher Drücke von etwa 6 GPa zur Diamantherstellung ein bekanntes Beispiel,
in der Lebensmittelindustrie werden Drücke von etwa 0.8 GPa zur schonenden Nahrungsmittelsterilisation
verwendet. Die internationale Forschergruppe „Use of high
pressure for the study of conformational states and dynamics in biological systems”
konzentriert sich auf die Untersuchung der Wirkung von hohen Drücken auf Biomakromoleküle.
Hier werden typische Drücke bis zu 0.4 GPa verwendet (0.4 GPa entsprechen
einem Druck der 4000-mal so hoch ist wie der normale Luftdruck, 0.1 GPa werden
in Tiefseegräben bei etwa 10 000 m erreicht.
Druck ist ein äußerer Parameter, mit dem sich Strukturen und Strukturänderungen
über die Volumenänderung DV des Protein-Lösungsmittelsystems kontrollieren lassen.
Die Anwendung des Hochdrucks auf Proteine liefert sehr wichtige Zusatzinformationen
über die physikalischen Eigenschaften von Proteinen. Gleichzeitig können Konformationsgleichgewichte
von Proteinen beeinflusst werden.
Die magnetische Resonanzspektroskopie (NMR) ermöglicht, Moleküle in atomarer
Auflösung zu untersuchen. Zusammen mit biochemischen Untersuchungen können
damit Biomoleküle umfassend charakterisiert werden. Die Kombination der NMR-
Spektroskopie mit der Anwendung von hohen Drücken (Hochfeld-Hochdruck-NMR-
Spektroskopie) war bisher nur in Japan in der Arbeitsgruppe von Prof. Akasaka und an
der UR etabliert, wird aber wohl in der Zukunft eine weitere Verbreitung finden, da seit
letztem Jahr ein kommerzielles System angeboten wird.