Merceologie alimentara si nealimentara
Merceologie alimentara si nealimentara
Merceologie alimentara si nealimentara
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
Proteinele <strong>si</strong>mple – rămân în zer după precipitarea<br />
cazeinei cu acizi (ex. acrirea laptelui). Sunt recuperate în urdă<br />
prin încălzirea zerului.<br />
Albuminele sunt proteine coloidale coagulabile la<br />
încălzire. Sunt solubile în apă şi se găsesc în albuşul de ou,<br />
plasmă sau serul sângelui, lapte şi multe ţesuturi animale şi<br />
vegetale. Sunt folo<strong>si</strong>te în alimentaţie, în fabricarea vinului, la<br />
rafinarea zahărului etc. [lat. Albumen (albuminis) –albuş de ou]<br />
Globulinele sunt proteine <strong>si</strong>mple care coagulează la<br />
încălzire, sunt insolubile în apă pură, mult răspândite în<br />
ţesuturile animale şi vegetale (ex. plasma sanguină) [lat.<br />
Globulus – globulă]. Solubilitatea celor mai multe dintre<br />
proteinele globulare este puternic influenţată de pH.<br />
Solubilitatea β-lactoglobulinei din lapte este minim la pH 5,2-<br />
5,3 (fără să se ţină seama de concentraţia clorurii de sodiu<br />
prezentă).Este pH – ul său izoelectric, pH-ul la care molecula<br />
nu are încărcare electrică (nu se deplasează într-un câmp<br />
electric). Neexistând respingere electrostatică între moleculele<br />
de proteină, acestea tind să se aglomereze şi să se precipite.Din<br />
ambele părţi ale pH-ului izoelectric, solubilitatea creşte brusc.<br />
La valori de pH deasupra şi sub punctul izoelectric, toate<br />
moleculele au încărcare electrică şi de acelaşi semn. Ele se<br />
resping. Moleculele nu se pot aglomera în agregate insolubile.<br />
Proteina precipitată izoelectric îşi păstrează conformaţia sa<br />
nativă şi poate fi redizolvată într-un mediu cu un pH şi o<br />
concentraţie salină corespunzătoare. PH-ul izoelectric al unei<br />
proteine depinde oarecum de compoziţia ionică a mediului<br />
deoarece proteinele pot lega anumiţi anioni sau cationi.<br />
Salifierea proteinelor. Sărurile neutre au efecte puternice<br />
asupra solubilităţii proteinelor globulare. În concentraţii mici,<br />
sărurile cresc solubilitatea multor proteine (fenomenul<br />
„salting”). În acest sens, sărurile ionilor divalenţi sunt mult mai<br />
eficiente decât sărurile ionilor monovalenţi. Solubilitatea<br />
proteinelor este în funcţie de tăria ionică (mărime care măsoară<br />
atât concentraţia cât şi numărul de sarcini electrice ale<br />
120