Merceologie alimentara si nealimentara

Lanţul polipeptidic formează spirală răsucită elicoidal
spre dreapta (în toate proteinele naturale examinate până în
prezent, α-helixul este răsucit spre dreapta).
Α-keratinele constau din lanţuri polipeptidice dispuse în
α-helix răsucit spre dreapta. Aranjamentul α-elicoidal permite
fiecărei legături peptidice din lanţ să participe la formarea
legăturilor de hidrogen intralanţ.
În lână, şapte asemenea α-helixuri (în păr trei α-helixuri)
se răsucesc unul în jurul altuia formând, filamente, frânghii.
Fibrele componente sunt ţinute strâns de către legăturile
disulfurice stabilite între ele. Între lanţurile polipeptidice
adiacente se formează legăturile încrucişate S-S.
α-keratinele (lână, păr) fiind bogate în unităţi de cistină
conţin multe punţi disulfurice.
α-keratinele conţin majoritatea amino-acizilor.
Lâna sau părul ţinute în abur trec de la structura α- la βkeratină
datorită:
-ruperiilegăturilor de hidrogen intralanţ care stabilizează
α-helixul
-întinderii consecutive a structurii α-elicoidale (relativ
compactă) într-o conformaţie a lanţului polipeptidic mai lejeră,
în zig-zag, caracteristică β-keratinelor, denumită conformaţie β.
Fibroina (β-keratina) din mătase are lanţurile
polipeptidice alăturate aranjate paralel, în foi pliate, legate
încrucişat prin legături de hidrogen interlanţ. Structura are mare
stabilitate. Este conformaţia β a keratinei (din mătase).
Structura catenelor de carbon (în zig-zag) polipeptidice duce la
un strat încreţit.
Toate catenele laterale R sunt orientate într-o singură
parte a stratului.
Fibroina din mătase şi alte β-keratine au amino-acizi cu
grupe R mici (glicocol, alanină). Dacă R este voluminos, foaia
pliată nu poate exista din cauza impedimentelor sterice ale
grupelor R.
164