Merceologie alimentara si nealimentara

Modul de aranjare a fibrilelor de colagen în diferite tipuri
de ţesut conjunctiv depinde de funcţia biologică a acestora.
Variaţiile de colagen sunt numeroase. În tendon, fibrilele de
colagen sunt aranjate în mănunchiuri paralele. Rezultă o mare
rezistenţă, dar cu o capacitate minimă de întindere(tenndoanele
nu sunt contractile).
În pielea vacii, fibrilele de colagen formează o reţea
încrucişată dispusă în foi.
Îndiferent de aranjamentul fibrilelor de colagen din
ţesutul conjuctiv, la microscopul electronic, fibrilele prezintă
totdeauna un aspect caracteristic cu striaţii transversali, cu o
periodicitate de 60-70 mm (depinde de tipul de colagen şi de
specia de organism).
Lanţurile polipeptidice formează o elice orientată spre
stânga.
Secvenţa de amino-acizi în colagenul de la diferite specii
diferă, dar conţinutul este de aproximativ 35 % glicol şi 11 %
alanină*.
* Gicogenul este clasificat uneori ca aminoacid nepolar,
dar se află la limita grupei de aminoacizi cu radicali nepolari
neâncărcaţi.
Din acest punct de vedere seamănă cu beta – keratinele
(din mătasea naturală). Colagenul se distruge prin conţinutul de
12 % prolină şi 90 % 4- hidroxi- prolina, un amino acid rar
întâlnit la alte proteine. În colagen este prezentă şi 5- hidroxi –
lizina.
Oseina din ţesutul osos este baza organică a acestuia,
considerată identică cu colagenul. Rămâne când conţinutul
mineral este eliminat.
Colagenul nu este digerat de enzimele pepsină şi tripsină.
După transformarea în gelatină, se hidrolizează uşor.
Suspendat în apă, la încălzire prelungită colagenul se
înhibă cu apă, apoi se dizolvă dând gelatină sau clei; o parte din
legăturile peptidice se rup . Gelatina este polidispersată
140